高等植物PSⅡ中存在33、23和17kD 3种外周蛋白，分别由细胞核基因组中psbO，PsbP和BsbQ基因编码，具有维持PSⅡ水裂解活性的功能。其中17kD蛋白可以增加Cl^-的结合，而23kD蛋白与维持Ca²⁺和Cl^-的结合相关。 本论文分三部分：应用光谱学探讨重金属离子分别与菠菜23kD和17kD外周蛋白的相互作用，利用生物信息学方法探讨23kD和17kD蛋白的演化趋势及利用纯化的外周蛋白免疫新西兰兔制备抗血清。 第一部分：用荧光光谱和紫外差吸收光谱分析了溶液中23kD蛋白与Hg²⁺和Mn²⁺相互作用的性质以及由金属离子结合所引起的蛋白可能构象变化。主要结果是：（1） 在不同pH条件下（2.0—10.0），金属离子与23kD蛋白的相互作用有差异，表现为光谱学性质的不同。在所有pH条件下，Hg²⁺和Mn²⁺都能对蛋白内源荧光产生明显的淬灭效应。金属离子对荧光光谱最大荧光发射峰的位置影响不大，仅有±1nm的变化，表明金属离子的结合对23kD蛋白芳香族氨基酸残基的微环境有轻微影响。（2） 紫外差吸收光谱检测到明显的配体向金属的电荷转移（LMCT，ligand-to-metal charge transition）谱带。不同pH下Hg²⁺的LMCT带形状非常相似，强度随着金属离子浓度增加而显著上升；而Mn²⁺体系中，当pH2.0时甚至出现了负信号，这种现象还鲜有报道。LMCT谱带的结果表明23kD蛋白中存在着多个Hg²⁺或Mn²⁺的结合位点。对pH7.0条件下金