热休克反应(heat shock response，HSR)是细胞在受到缺氧、病毒感染等应激因素刺激下，为适应微环境的改变而发生的一种自身保护性反应，以暂时性下调细胞正常代谢和选择性上调热休克蛋白(heat shock protein， HSP)的表达为特点。HSR是通过热休克转录因子(heat shock transcription factor， HSF)与相应的启动子结合，启动转录过程，进而促使HSP的表达来实现，其中HSF1是最有代表性、研究最多的一种HSF。HSF1在无活性的单体及有活性的三聚体之间的转变和平衡是转录调控的关键。热休克转录因子结合蛋白(heat shock transcriptionfactor binding protian，HSBPI)是一个含有两个伸展的疏水重复区，与HSF1的三聚体区域相互作用，以其伴侣形式实现对HSF1的DNA结合活性有负调节作用，通过抑制HSF1与DNA结合活性，从而抑制HSF1的转录活性。　　 本研究利用X-射线晶体学研究手段，采用多波长反常散射的方法解析了人源HSBP1蛋白1.8埃的晶体结构。从结构分析中我们得到，HSBP1晶体属R3空间群，一个不对称单位含有两个分子。每个分子绕着其晶体学三重轴对称操作得到同源三聚体，而两个同源三聚体以头对头的形式形成同源六聚体。通过突变实验我们可以推测HSBP1蛋白的第31位的丝氨酸可能对HSBP1蛋白的生物学功能起着重要的作用。该结构的解析和功能研究，不仅为HSBP1和HSF1特异性的结合方式和作用机制提供新的思路，为进而揭示HSBP1和HSF1在热休克转录调节过程中的调节机制奠定基础。