本论文在M06/6-31+G**水平上对26种蛋白质肽链结构（T1-26）以及两种药物分子（Y1，Y2）分别与Cu⁺、Cu²⁺和Zn²⁺三种金属离子形成的配合物进行了优化、单点算，计算频率，溶液中性质的考察采用的是极化连续介质（PCM）溶剂模型，默认半径UAO，计算了金属离子与配体间的绝热结合能和形变能，并研究了其电荷分布以讨论金属离子诱导的蛋白质聚集机理及药物分子如何对这种聚集进行的调控。因基因突变是引起聚集的另一重要诱因，本文又用四种不同的方法研究了13种胞嘧啶C异构体分别与Na⁺，K⁺，Ca²⁺，Mg²⁺四种金属离子在气液两相中结合后的配合物的稳定性并比较结果的不同，以考察金属离子对该碱基异构的影响。Cu⁺-T在气相中绝热结合能ΔEba数值最小的是Cu⁺-T19，最大的是Cu⁺-T17。Y1比Y2能够更好地减弱蛋白质肽链在Cu⁺诱导的聚集。药物Y1对Cu⁺-T17和Cu⁺-T₂₄等配合物的结合起到的减弱作用可能较弱。Y2对Cu⁺-T4，Cu⁺-T17，Cu⁺-T21和Cu⁺-T₂₄等蛋白质肽链的聚集起到的缓解作用可能较弱。液相中Cu⁺-T的绝热结合能ΔEba数值最小的是Cu⁺-T10，最大的是Cu⁺-T2。Cu⁺-Y2比Cu⁺-Y1的ΔEba在数值上大3.7kJ/mo（l-229.4kJ/molvs.-225.7kJ/mol），故Y2比Y1有较好的调控作用。气相中T1、T19的形变能最小，T20的形变能最大。液相中T4、T9和T13的形变能最小，T16的形变能最大，气液相中形变能不同，说明溶剂效应对肽链形变能有一定的影响，在结合金属前后肽链的伸展等发生变化，从而影响到肽链的生物活性。Cu²⁺-T（Y）在气相中绝热结合能ΔEba数值最小的是Cu²⁺-T4，最大的是Cu²⁺-T15。Y2对Cu²⁺-T21和Cu²⁺-T3的聚集有调控作用，而Y₁的调控作用可能较微弱。Cu²⁺-Y1和Cu²⁺-Y2的绝热结合能数值上相差较小（4.4kJ/mol），调控作用基本一致。液相中Cu²⁺-T（Y）结合能数值最小的是Cu²⁺-T10，最大的是Cu²⁺-T₂₆。两种药物分子的ΔEba值相差较小（6.1kJ/mol），但Y2对Cu²⁺-T14和Cu²⁺-T₂两种肽链的聚集具有较好的调控作用，而Y₁的调控作用可能较微弱。气相中形变能最小的是Y₁和Y₂，最大的是T₁₂、T₁₁和T₉，液相中形变能最大的肽T19，最小的肽T16。气液相中Cu⁺-T（Y）和Cu²⁺-T（Y）的结合能以及电荷分布不同，说明Cu⁺-T（Y）→Cu²⁺-T（Y）+e过程中，由Cu⁺-T（Y）失去一个电子变成Cu²⁺-T（Y），对蛋白质肽链的结合能力以及药物分子的调控作用有较大的影响。Zn²⁺-T（Y）在气相中结合能数值最小的是Zn²⁺-T₆，最大的是Zn²⁺-T3。Zn²⁺-Y1和Zn²⁺-Y2的ΔEba值分别为-335.5kJ/mol和-328.9kJ/mol，二者相差6.6kJ/mol，其对蛋白质肽链聚集的调控作用基本一致，但Y1比Y2的调控作用好一些。液相中结合能数值最小的是Zn²⁺-T26，最大的是Zn²⁺-T17。Zn²⁺-Y1比Zn²⁺-Y₂的ΔEba在数值上大9.7kJ/mol（-230.9kJ/mol vs.-221.2kJ/mol），Y1比Y2有较好的调控作用。气液两相中蛋白质肽链的结合能变化较大，说明溶剂效应对其的影响较大，但对两种药物分子的调控作用而言，结果基本一致。Zn²⁺-T（Y）和Cu²⁺-T（Y）比较，气相中对Zn²⁺-T（Y）配合物，Y1比Y2的调控作用要好一些，但二者均对Zn²⁺-T15、Zn²⁺-T13和Zn²⁺-T3起到的调控作用可能较微弱；而Cu²⁺-T（Y）中Y1和Y2都对Cu²⁺-T13和Cu²⁺-T14的调控作用可能相对较弱。液相中，Zn²⁺-T（Y）中Y1和Y2对Zn²⁺-T1、Zn²⁺-T13、Zn²⁺-T3和Zn²⁺-T17起到的调控作用较微弱；Cu²⁺-T（Y）中Y1和Y2对Cu²⁺-T₂₄和Cu²⁺-T18的调控作用可能相对较弱。13种胞嘧啶Cn的稳定性顺序，气相中用HF/CC-PVTZ和SCS-MP2//CC-PVTZ方法所得到的结果比较可靠。液相中，四种方法中最稳定的都是C1。CnNa⁺和CnK⁺气相中用四种方法计算的稳定性顺序一致，液相中，大部分方法中最稳定的是CnM⁺，但C1K⁺在SCS-MP2//CC-PVTZ方法计算中最稳定的是C4K⁺，溶剂效应对此方法下的稳定性有影响。CnCa²⁺和CnMg²⁺气液两相中用四种方法计算的最稳定的配合物均为C1M₂₊，但后面配合物的稳定性顺序不同，是因为方法的选择以及溶剂效应的影响。