酵母展示系统是研究可溶性蛋白间相互作用的有效系统，目前主要用于单链抗体的亲和力成熟。利用此系统可以简单快速地研究抗原与抗体的相互作用，并充分利用此系统的优势，在确定空间构象性的抗原决定簇方面发展出新的应用。利用酵母同源重组把巨噬细胞迁移抑制因子(MIF，macrophage migrationinhibitory factor)序列中的不同肽段以及不同点突变体展示在酵母表面，并用三个抗MIF单克隆抗体10C3，2A12和4E10分别标记，流式细胞仪检测抗体与抗原突变体的结合。用此方法确定了MIF上与三个单克隆抗体结合的关键氨基酸序列，从而建立起一个简便可靠的确定空间构象性抗原决定簇的方法。　　 肿瘤坏死因子TNF-α是一个多功能的细胞因子，许多免疫系统疾病的发生和TNF-α的过量释放有关。对TNF-α的功能研究有助于了解这些疾病的发生机制，而以TNF-α为靶点的抗体可以用以治疗多种自身免疫性疾病。通过研究一个抗鼠TNF-α中和性单克隆抗体的结合位点，确定了鼠TNF-α行使其生物学功能的关键部位。首先利用酵母展示技术确定了中和性抗体9C6的结合位点是鼠TNF-α的第29～40氨基酸线性片段。然后在此区域引入点突变，找到鼠TNF-α与9C6抗体结合的关键位点。最终用大肠杆菌表达鼠TNF-α和其突变体蛋白，通过L929细胞杀伤实验，证实与9C6抗体结合的关键位点也是决定鼠TNF-α生物学功能的关键位点。