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β细胞中的SUMO分子家族可以与各种不同的靶蛋白结合，修饰靶蛋白，改变该蛋白的功能活性、细胞定位或稳定性，从而影响β细胞各种生理病理状态下的活动。为了研究SUMO化修饰如何调控β细胞的存活和功能，我们在诱导β细胞特异性Ubc9基因敲除的小鼠胰岛中，通过观察电镜超微结构，发现了自噬小体在Ubc9基因缺失的β细胞中减少，同时自噬小体在Ubc9基因高表达的β细胞中增多，而自噬与β细胞结构和功能的稳定密切相关。我们意外发现β细胞的自噬具有细胞种类的特异性。为了进一步探究SUMO化如何通过影响自噬水平来调控β细胞的功能，我们通过质谱分析筛查，用免疫共沉淀方法外源性的验证了Sqstm1分子能被SUMO化，Sqstm1是自噬过程中参与蛋白降解的重要的骨架蛋白，其预测的SUMO化位点所在的PB1结构域能发挥寡聚化Sqstm1的功能，其SUMO化对β细胞的调控机制有待进一步的探究。结合以上研究，我们认为SUMO化修饰可以通过自噬途径调控β细胞的存活及功能，其机制可能与Sqstm1分子被SUMO化后功能改变有关。