蛋白质结构错综复杂，其折叠问题一直是研究的热点。深入了解蛋白质的体内折叠机制在阐明蛋白质错误折叠的致病机理及寻找治疗方法等方面都具有非常重大的意义。为了研究核糖体输出通道在蛋白质折叠初期所扮演的角色，我们构建了圆柱体的管道模型，选取多个小蛋白为研究对象，其中包括SH3结构域（PDB：2NUZ）、死亡结构域（PDB：1DGN）、丝氨酸蛋白酶抑制剂（PDB：2CI2）以及人类免疫缺陷病毒P6蛋白（PDB：2C55），进行全原子分子动力学模拟计算，研究其在管道中的折叠行为。研究表明，前期在管道内的折叠可以有效促进蛋白质二级结构的形成；无论其天然态构象为全α螺旋、全β片层、α/β混合结构还是无序序列，在管道内的前期折叠都可以快速的形成稳定的α螺旋，而且从管道中折叠的蛋白质被释放到自由空间中以后，能快速塌陷形成局部的三级结构，已形成的二级结构仍然可以保持高度的稳定性，对其后期折叠有正面的促进作用；其次，对于天然态结构中包含β片层的多肽，其在管道中的折叠不能形成或仅能形成少量孤立的片层结构，而且管道中已形成的螺旋在后期会打开重折叠成β片层结构。最后，本文也尝试对无序蛋白的折叠机制研究做一些工作，温度诱导无序蛋白折叠有待进一步验证。