人类8型疱疹病毒(Human herpesvirus8，HHV-8)，是Kaposi’s肉瘤的致病因子，在宿主细胞内有潜伏和裂解两种感染状态。HHV-8编码的复制与转录激活蛋白(Replication and transcription activator，RTA)，可激活许多病毒基因，一些宿主基因，以及自身基因的表达，控制病毒从潜伏到裂解状态的转换。HHV-8编码的另一种蛋白ORF45可通过与干扰素调节因子7相互作用抑制宿主的抗病毒反应。ORF45还可参与病毒颗粒的装配释放等，在病毒裂解周期中发挥重要作用。　　 研究发现，RTA具有泛素连接酶E3的活性，能够通过泛素化途径促使一些蛋白以及自身的降解。据报道，ORF45可被SIAH-1泛素化和降解。至于RTA是否也能促使ORF45蛋白的泛素化和降解，还是未知，本文对RTA是否能够影响ORF45蛋白的稳定性进行了探究。　　 本文以ORF45和RTA的真核表达质粒转染人胚胎肾细胞293T，结合Western Blot检测RTA对ORF45蛋白的影响，并将免疫印记结果进行量化处理。实验发现：RTA蛋白的表达能够降低细胞内ORF45的蛋白水平，且这一现象具有剂量和时间依赖效应；使用蛋白质合成抑制剂环己酰亚胺处理共转染的293T细胞后，ORF45蛋白缓慢减少，而RTA蛋白的表达可使ORF45蛋白的衰减加速；蛋白酶体抑制剂MG132的存在，使得RTA对ORF45蛋白的下调作用明显减弱，表明RTA对ORF45蛋白的这一作用可能是通过泛素化的途径实现的。本文还制备了ORF45的特异性抗体。　　 本文的研究有助于进一步了解HHV-8抑制宿主抗病毒反应的机制，为探究新的阻断病毒感染的方法提供了材料。