海产品中的软体类动物引发食物过敏的现象越来越多，其主要的过敏原是原肌球蛋白（Tropomyosin，TM）。临床数据显示不同来源的原肌球蛋白可能发生交叉反应，但引发过敏的能力和症状也可能不相同。目前对不同物种过敏原之间交叉反应的研究集中于氨基酸序列相似性分析，对结构相似性研究较少；而对于过敏原差异性研究甚少。本论文以我国重要的经济贝类——栉孔扇贝（Chinesescallop, Chlamys farreri）为研究对象，克隆其原肌球蛋白基因序列，并利用生物信息学方法预测其致敏性。然后结合已经报道的软体类主要过敏原，利用生物信息学方法对过敏原的同源性及序列微不均一性进行分析，探讨软体类海产品过敏原的交叉反应性及差异性，为进一步了解食物过敏反应提供科学依据。1、采用RACE技术克隆栉孔扇贝（Chinese scallop, Chlamys farreri）原肌球蛋白cDNA序列。结果显示，栉孔扇贝原肌球蛋白cDNA序列全长855bp，共编码284个氨基酸，其氨基酸序列不含有色氨酸(W)、脯氨酸(P)和半胱氨酸(C)；分子量为32.5kDa，等电点为4.46。栉孔扇贝原肌球蛋白的生物信息学分析结果表明，栉孔扇贝原肌球蛋白二级结构以α-螺旋结构为主，没有复杂的三、四级结构空间结构；具有较高的亲水性和溶剂可及性，抗原指数高。综合分析结果表明栉孔扇贝TM具有致敏性。2、利用生物信息学方法对不同软体类过敏原之间的同源性进行分析。结果表明，软体类原肌球蛋白序列的相似性在65.1%~99.6%之间，其中连续6个氨基酸残基完全一致的区域共有4个（120-125、164-178、214-228、251-261），其中251-261区域包含在已报道的过敏原原肌球蛋白抗原表位6中，极有可能是交叉抗原表位。对氨基酸组成的分析结果表明，软体类原肌球蛋白的氨基酸在组成上都缺少脯氨酸(P)，结构中主要为二级结构，其中α-螺旋含量高于80%，均没有复杂的三、四级结构空间结构；蛋白亲水性和溶剂可及性较高，抗原指数高。共同的基本性质及结构信息是软体类过敏原之间交叉反应的基础。3、分析了软体类海产品原肌球蛋白之间的序列微不均一性。结果显示，在分析的软体类原肌球蛋白氨基酸序列中，共涉及300个氨基酸突变、90个氨基酸位点（占序列全长284个位点的31.2%）。其中147个氨基酸突变（占300个突变总数的49.0%）各自对序列稳定产生显著的影响，93个氨基酸突变（占300个突变总数的31.0%）发生在抗原表位区。差异氨基酸主要为丝氨酸（S）和丙氨酸（A）。本文首次对软体类海产品中原肌球蛋白氨基酸序列的微不均一性进行分析，为揭示不同软体类海产品引发过敏的差异性提供了分子水平上的依据。综上所述，本研究克隆了栉孔扇贝原肌球蛋白cDNA序列，并利用生物信息学软件分析了其结构及基本理化性质。结合已经报道的软体类海产品主要过敏原序列，分析了不同软体类原肌球蛋白同源性及理化性质差异，特别是对氨基酸序列微不均一性进行了系统的分析，找出了不同软体类海产品原肌球蛋白之间的主要差异氨基酸，为解释软体类海产品引发人体发生过敏症状的差异提供了分子水平上的基础数据。