蛋白质之间的相互作用会极大地影响蛋白质的结构与性质。本文选取大米蛋白为研究对象,以改善大米蛋白的营养和功能性质为研究目的,探讨了大米蛋白和其他与食品领域息息相关的蛋白质的相互作用机制。预期蛋白-蛋白复合体系的设计除了强化大米蛋白的营养价值和提高健康益处外,还将改善大米蛋白多项原本不适合工业处理的性质。本文主要研究内容包括:大米谷蛋白与酪蛋白的相互作用机制、利用谷氨酰胺转氨酶制备酪蛋白-大米谷蛋白交联产物、利用大米蛋白-羊毛角蛋白相互作用制备薄膜、利用提取自不同亚种的大米谷蛋白相互作用制备水溶性纳米颗粒。结果表明:(1)形成了涉及大米谷蛋白疏水区域、由范德华力和氢键驱动的、表层致密的谷-酪蛋白复合物,与此同时,酪蛋白聚集体会解离成含有κ-酪蛋白和αs2-酪蛋白的～20 nm的聚集体,聚集由残留的磷酸钙纳米簇维持。(2)当谷氨酰胺转氨酶使用量为15 U/g蛋白时酪蛋白-大米谷蛋白交联程度最高,交联产物的胃、胰蛋白酶的抗性提高,储存模量、损耗模量、表观粘度降低。不经过谷氨酰胺转氨酶处理的混合物更适合膳食配方,而制备的交联产物更加适合特定位置的药物递送。(3)大米蛋白与羊毛角蛋白在从pH 9调节到中性期间形成了抗折叠结构,添加甘油后制备的成膜前体经受热处理仍然保持良好的分散性,薄膜成型时经历了二硫键的重组。从机械强度、光学、耐水、降解等方面考虑,制备的大米蛋白-羊毛角蛋白膜优于碱性大米蛋白膜以及掺入果胶或苹果酸的大米蛋白膜。(4)提取自粳米的大米谷蛋白与提取自籼米的谷蛋白成功共溶,制备的谷蛋白粉溶解度提高到90%以上。在冷冻干燥和模拟喷雾干燥后粉末的复溶能力良好。界面特性和三级结构的表征支持了拟议的增溶机制,即从强碱性到中性环境的过程中两种蛋白质完成了由疏水到亲水结构的转变。无论是界面性质还是功能特性,对双组分蛋白质复合物的研究表明蛋白质之间的相互作用有着明显的多样性,这种多样性将为大米蛋白的应用提供无限可能。