本文以重组AcMNPV为基因转移载体，构建了家蚕丝素重链基因启动子驱动的含不同长度丝素重链N端序列、C端序列的EGFP融合蛋白的表达框，系统地研究了这些片段对融合蛋白分泌的影响。结果表明，丝素重链N端的两个螺旋和C端64个氨基酸对重组融合蛋白的分泌没有影响，这些序列的部分或全部缺失，融合蛋白能够正常在家蚕后部丝腺合成与分泌；将带丝素重链N端163个氨基酸的融合蛋白通过c端引入的His-tag纯化标签进行纯化，测定成熟蛋白的N端序列，证明丝素重链的信号肽切点发生在第21和22氨基酸之问。通过对信号肽序列的系统缺失分析表明，能够使重组蛋白正常分泌的信号肽最短长度是12个氨基酸，但此时重组蛋白的分泌效率已经有所降低，并且信号肽的切点向后转移至EGFP内；丝素重链信号肽缩短到11个氨基酸，重组蛋白不能分泌：信号肽疏水区的最短长度是8个氨基酸；丝素重链信号肽长度为16个氨基酸时，融合蛋白能够正常分泌，信号肽的切点正好发生在接口序列和EGFP之间，成熟蛋白的第一个氨基酸是EGFP的第一个Met，这一结构适用于外源基因表达时，更好地控制成熟蛋白的N端序列。 以AcMNPV为基因转移载体，利用丝素重链基因启动子，将人工合成拼接的丝蛋白基因在家蚕后部丝腺获得了表达。表达的人工合成丝蛋白能够在家蚕后部丝腺正常分泌，并且能特异地与先前制备的蜘蛛丝蛋白多克隆抗体反应，这为利用生物工程技术改造蚕丝性能提供了一定的实验基础。 我们在丝素重链基因的3’侧翼区发现了一段插入序列BmTH3，该插入序列的发生在家蚕不同地理品系和野蚕之间存在显著差异，插入发生在大部分日系品种和部分欧系品种，但在中系和热带多化品种内极少发生，并且在野蚕的丝素重链基因3’侧翼区是未发生插入的，这对研究家蚕的起源和传播提供了一条很重要的分子依据；进一步的分析表明，BmTH3在序列结构上有典型的转座子结构，并且在家蚕基因组的其他位置存在大量的拷贝；序列分析结果提示，BmTH3可能是一个被剪接过的non-LTR反转录转座子。