该论文的主要目的是利用亲和层析法从蚕豆叶片下表皮纯化足量高纯度的ABA结合蛋白,以制备它的单克隆抗体,为其功能研究打下基础.同时还分析了ABA结合蛋白的生化性质,进行了N端测序,为进一步众分子生物学的角度来研究该蛋白的功能和意义打下基础.该研究使用BIO-RAD公司的BiologicHR高效快速蛋白纯化系统,建立了稳定而重复性好的ABA结合蛋白亲和层析纯化技术.使用SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳、Native-聚丙烯酰胺胶电泳、等电聚焦、双向电泳等技术对ABA结合蛋白的生化性质进行了深入系统的研究,结果表明:它的分子量为40kD;等电点是5.0,是一种酸性蛋白,该蛋白为单亚基蛋白.同时,通过聚偏氟二乙烯膜转印和Edman降解法测定了该蛋白质的氨基酸序列,获得了N端10个氨基酸残基的序列.