【摘 要】
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我们在本小组已从噬菌体展示的人单链抗体库中筛选得到了对S-2,4-二硝基苯基取代的谷胱甘肽二丁酯特异的单链抗体3B10并对之高效表达的基础上,进行了细菌培养、包含体提取、
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我们在本小组已从噬菌体展示的人单链抗体库中筛选得到了对S-2,4-二硝基苯基取代的谷胱甘肽二丁酯特异的单链抗体3B10并对之高效表达的基础上,进行了细菌培养、包含体提取、蛋白质的变性与复性,纯化.并经过蛋白电泳和ELISA分析,证明所得的纯化后的蛋白为所需的半抗原特异的人单链抗体.并用化学修饰法把GPX的催化基团硒代半胱氨酸组装到已复性、纯化的单链抗体3B10中,获得了具有GPX活力为75.4U/μmol的人源含硒抗体酶Sec-3B10.通过酶学性质的测定可知抗体酶在PH值为8.0、温度为37℃时生物活性最高.通过动力学性质的研究证明含硒抗体酶GPX的催化机制与天然GPX一样,符合Ping-Pong机制.光谱性质的研究可推知硒化位点位于蛋白的可变区CDR3区,在经过酶切,通过质谱测定后,比较硒化与未硒化的氨基酸片段的质量差可证实硒化位点位于蛋白的可变区CDR3区.为鉴定经化学修饰法硒化的位置提供了一种手段.
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