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本文对斜纹夜蛾触角中的SlttGOBP1和SlitGOBP2两个基因进行了克隆，并对SlitGOBP1进行了表达研究。
比较已报道的几种昆虫的普通气味结合蛋白GOBP1和GOBP2基因序列，根据保守区分别设计了两个基因的引物，以斜纹夜蛾的触角总RNA为模板，利用RT-PCR和RACE技术，分别克隆得到SlitGOBP1和SlitGOBP2 cDNA的全长序列。序列测定和结构分析表明：SlitGOBP1的阅读框全长为495bp，编码164个氨基酸残基，预测分子量和等电点分别为19.27kDa和5.29；SlitGOBP2的阅读框全长489bp，编码162个氨基酸残基，预测分子量和等电点分别为18.16kDa和5.43。
氨基酸序列同源性分析表明，克隆获得的SlitGOBP1和SlitGOBP2基因是未登录基因，在GenBank登陆后，得到登录号分别为EF159978和EF159979。两个基因的氨基酸序列中分别有6个保守的半胱氨酸位点。推导的氨基酸序列与已报道的几种昆虫普通气味结合蛋白高度同源(SlitGOBP1：90％～41％；SlitGOBP2：94％～75％)。
运用生物信息学技术对推测的SlitGOBP1和SlitGOBP2的氨基酸组成和亲脂性进行了分析，蛋白组成的酸性氨基酸所占蛋白质分子量分别为17.58％、17.20％，利用频率分别为16.47％、15.43％；碱性氨基酸所占蛋白质分子量分别12.91％、11.39％，利用频率分别为10.37％、9.26％；极性氨基酸所占蛋白质分子量分别为18.18％、19.56％，利用频率分别为19.52％、20.99％；疏水性氨基酸所占蛋白质分子量分别为34.51％、34.43％，利用频率分别为36.59％、37.04％。蛋白整个分子呈亲水性，均在第40-60位和100位以后的氨基酸表现亲脂性。预测了蛋白质二级结构，主要由α螺旋构成；采用同源模建方法，初步预测了蛋白质三级结构，SlitGOBPl和SlitGOBP2高度折叠，整个分子呈球状，主要由α螺旋构成。分析构建了两个氨基酸序列的系统进化树。
构建了SlitGOBP1基因原核表达载体pET28a-SlitGOBP1，经SDS-PAGE分析表明，IPTG诱导后，SlitGOBP1能在大肠杆菌BL21(DE3)中表达，电泳检测到一条约18kDa大小的外源蛋白，与预测的融合蛋白分子量大小相当，蛋白表达量很大，但是以包涵体的形式存在。本研究中将斜纹夜蛾触角普通气味结合蛋白的SlitGOBP1整合入原核表达载体表达，得到的重组蛋白为下一步获得大量SlitGOBP1重组蛋白，研究SlitGOBP1蛋白的结构及配体的研究奠定了基础。