【摘 要】
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前言 最佳的视敏度主要依赖于眼晶状体的调节。现已公认晶状体的透明性是由其蛋白质的天然构象来维持的。蛋白质四级结构的维持依赖于新合成多肽的合理折叠和细胞对环境或
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前言 最佳的视敏度主要依赖于眼晶状体的调节。现已公认晶状体的透明性是由其蛋白质的天然构象来维持的。蛋白质四级结构的维持依赖于新合成多肽的合理折叠和细胞对环境或病理应激产生的足够的保护作用。蛋白质天然结构的不稳定导致晶状体浑浊,即发生白内障。因而,详细地了解晶体蛋白如何长期维持它们的天然结构是非常必要的。晶状体独特的解剖位置使其长期暴露于应激环境中。由于晶状体没有直接的血供,因此一些必不可少的主要生物分子如氧和氨基酸供应有限,而代谢废物如毒素或炎性物质在附近长期保留。所以,晶状体需要持续地保护作用以抵抗微环境诱导的应激。如果没有这种保护作用,晶状体蛋白质将降解而导致白内障。 HSP27是HSP家族中sHSP亚家族中的一员,与眼晶状体α-晶体蛋白在氨基酸和基因水平上高度同源,能够与部分去折叠或非天然的蛋白质结合,保护其免于发生进一步的变性。本研究通过观察生理及应激条件下HSP27在体外培养的人晶状体上皮细胞中的表达及分布情况,探讨热休克预处理诱导生成的HSP27对氧化损伤所致的晶状体上皮细胞凋亡的抑制作用及其机制;观察丝裂原激活的蛋白激酶（P38MAPK）信号转导通路在氧化应激诱导的晶状体上皮细胞HSP27生成过程中的作用,为白内障发病机制的理论研究和临床治疗提供依据。 方法 论文一:高温和氧化应激条件下,观察HSP27的表达和分布情况 1.体外培养人晶状体上皮细胞系:细胞用含15%的胎牛血清与100U/
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