本研究从118份样品中分离到一株产植酸酶的枯草芽孢杆菌（命名为Bacillus. subtilis WHNB02），其发酵液经乙醇沉淀、硫酸铵分级沉淀及Sephadex G-100柱层析等步骤后分离纯化了该酶，纯化倍数约为31.5倍，回收率为13.0％。酶学性质研究表明：该酶为单体酶，SDS-PAGE测得的表观分子量约为42KD；37℃下以植酸钠为底物的Km值为0.5mmol/L；酶反应的最适温度为60℃，80℃作用10min剩余酶活为61％；最适pH为7.0，在pH6.0～10.0范围内稳定；酶活性及稳定性都依赖Ca²⁺存在，螯合剂及各种金属离子对酶活都有不同程度的抑制作用。1mM的Hg²⁺、Mn²⁺、Cu²⁺、Zn²⁺、Ba²⁺有中度抑制作用，1mM的EDTA、Cd²⁺具有很强的抑制作用，剩余酶活在20％以下。根据国际基因库（GenBank）中注册的芽孢杆菌植酸酶phyC基因序列设计了一对引物，PCR扩增获得了一条长约1.2kb的特异性PCR扩增条带。将此PCR扩增片段定向克隆到pUC18质粒的多克隆位点，构建了含有目的基因片段的重组质粒，并转化到JM109大肠杆菌载体菌中获得了阳性克隆菌株。重组质粒中外源片段的DNA序列测定表明，该片段含有植酸酶phyC基因的完整序列，基因全长1152bp，编码383个氨基酸，5’端有一编码26个氨基酸的信号肽序列。将该基因与Kerovuo（1998）所报道的芽孢杆菌植酸酶phyC基因（GenBank Accession: AF029053）进行比较，同源性达92.4％；两条氨基酸序列相比，同源性达93.7％。目前已将Bacillus. subtilis WHNB02植酸酶phyC基因序列及其相应的氨基酸序列在国际基因库中注册，注册号分别为AF220075和AA043434.1。