Anabaena sp.PCC7120是一类在缺乏化合态氮源时能够分化异型胞进行固氮的丝状蓝细菌，以往的实验证明在缺乏化合态氮源时，由HetR，CcbP和NtcA共同参与调控使Ca2+在已经分化和成熟的异型胞中积累，同时Ca2+也是异型胞分化所必须的。而Ca2+及钙结合蛋白在蓝细菌中的其它调控作用则鲜有报道。　　 为了研究Ca2+在蓝细菌中的生理功能，从蓝细菌Anabaena sp.PCC7120中找到一个编码含有两个EF手式结构的小蛋白的基因(asr1131)，通过在大肠杆菌中过量表达该重组蛋白ASR1131并证明了其具有Ca2+结合活性。通过在蓝细菌中构建该基因的缺失突变体(LASR31)并用Ca2+报告蛋白Obelin进行荧光发射光谱检测，发现该突变体中的内源游离Ca2+浓度([Ca2+]i)约为野生型的2倍，该结果说明ASR1311参与了[Ca2+]i的调控，同时通过电子显微镜观察到该突变体LASR31的类囊体膜较之野生型有显著的增加。虽然ASR1131是可溶蛋白，一级结构没有预测到显著的疏水结构域，但通过免疫印迹却发现ASR1131锚定在质膜上，这意味着该蛋白可能是通过蛋白间的相互作用来与质膜结合。通过在突变体LASR31中表达ASR1131-GFP融合蛋白，也观察到了GFP蛋白的绿色荧光定位于质膜上，这很好的支持了免疫印迹的实验结果。此外还检测到在突变体LASR31中，调控类囊体膜形成的重要基因vipP1的转录水平高于野生型数倍，该结果表明VipP1的转录水平可能受到了[Ca2+]i的调控，即位于ASR1131调控作用的下游。　　 HetR也是一种钙结合蛋白，它是异型胞分化的关键调控因子，目前已经证明了hetR基因的编码产物是一种丝氨酸蛋白酶，而HetR蛋白形成二聚体是维持其DNA结合活性所必须的。已知CcbP是一个Ca2+浓度的关键调控因子，可能会与HetR有相互作用，而该作用可能是通过其蛋白结构中预测到的一段富含Proline的序列来实现，其中的Proline-115和Proline-118被预测为可能的相互作用位点。在hetR基因缺失的背景下通过定点突变将HetR的Pro-115替换为其它氨基酸并未发现明显表型，而将HetR的Pro-118替换为其它氨基酸却观察到显著的差异。当HetR突变为HetRP118G时，能够在化合态氮源存在时即观察到按格式分化的异型胞，而在缺乏化合态氮源时则几乎所有的营养细胞都起始分化而超过50％的细胞最终成为异型胞。为了研究该位点的调控机制，在大肠杆菌中表达纯化了重组蛋白rHetR，rHetRP118G，rHetRP118A和rHetRP118L，基于凝胶阻滞实验发现rHetRP118G的DNA结合能力要弱于rHetR，而通过降解实验发现三种突变的rHetR蛋白均具有不同水平的蛋白酶活性。通过在Anabaena sp.PCC7120中构建相应的突变体hetRP118G，hetRP118A和hetRP118L，观察到三种突变体的异型胞分化频率各不相同，但如同野生型一样，它们都遵循格式分化，都依赖于patA基因的正常表达，并且能够受到PatS五肽RGSGR的抑制。进一步的研究表明，无论化合态氮源存在与否，hetRP118G突变体中的HetRP118G的表达量始终处于较低水平，在该突变体中过量表达ccbP基因也不能在化合态氮源存在时抑制其分化异型胞，这意味着在信号转导通路中HetRP118G的调控作用位于Ca2+信号的下游。利用凝胶阻滞实验检测了CcbP对于rHetR及其突变蛋白的DNA结合活性的影响，实验结果表明CcbP能够促进HetR及HetRp118G结合DNA，这意味着将Pro-118替换为Gly并没有抑制CcbP与HetR的相互作用，还需要进行更多实验来探究HetRP118G在异型胞分化过程中的作用机理。　　 对hetP的转录调控进行的研究是基于通过第二代测序技术发现在hetR基因上游的负链存在较强的转录信号，而大量转录该段序列能够在化合态氮源匮乏时抑制异型胞分化，这证明该序列可能是作为hetP基因的antisense发挥作用，而NtcA可能在异型胞分化起始时参与调控了hetR基因的转录。