蛋白质是生命活动的物质基础，其定量测定是生命科学，药学，食品分析及临床检验中常涉及的内容，快速、简便、灵敏、干扰少的蛋白质测定方法具有重要意义。本文采用单扫描极谱法研究了蛋白质与邻二氮菲的相互作用，发现蛋白质－邻二氮菲复合物使邻二氮菲的还原峰电流降低，建立了新的灵敏快捷的蛋白质测定方法。这对改进和发展蛋白质定量分析方法具有重要意义。 氨基酸是生物体的重要组分—蛋白质的结构单元,在生物体的新陈代谢中占有重要地位。氨基酸分析技术对蛋白质化学、生物化学和整个生命科学研究以及产品开发、质量控制和生产管理等具有重要意义，因而找到简便、快捷、准确、灵敏的氨基酸分析方法为临床检验、药物分析所期待。本文采用单扫描极谱法研究胱氨酸。发现在H3BO3-NaOH溶液中，胱氨酸产生一良好的还原峰，可测定人发、药片中的胱氨酸。选择性好、灵敏度高，具有应用价值。 1、 蛋白质与邻二氮菲相互作用的单扫描极谱法研究在pH4.7的Hac－NaAc缓冲溶液中，邻二氮菲与蛋白质相互作用，使邻二氮菲在-0.99 V(vs.SCE)处的还原峰电流下降，电流降低值与所加的蛋白质(人血清白蛋白、牛血清白蛋白、溶菌酶)在一定范围内呈线性关系，线性范围分别为2.0～22 μg/ml，2.0～20 μg/ml和4.0～26 μg/ml；检测限分别为1.0 μg/ml，1.0 μg/ml，2.0 μg/ml。运用该方法测定了人血清中白蛋白的含量，结果满意。 2、 胱氨酸在硼酸盐溶液中的极谱吸附波及其应用在pH9.6的H3BO3-NaOH介质中，胱氨酸于-0.56 V(vs.SCE)产生一灵敏的吸附还原波。用于胱氨酸的测定，波高与8.0×1 0-7～1 .0×1 0-5 mol/L的胱氨酸有线性关系，检测限为 4.0×1 0-7 mol/L。许多氨基酸在较高浓度共存情况下不干扰胱氨酸的测定。应用该法测定了人发及胱氨酸片剂中胱氨酸的含量，结果令人满意。 3、滴汞电极上体系吸附现象研究的新方法利用普通滴汞电极来代替悬汞电极，对吸附体系中极谱峰电流变化趋势与静止时间的关系作了研究。该方法改变以往实验中只能以悬汞电极作为测量电极的状况，并利用此方法对络合物吸附波体系进行了验证，所得结果与文献中所描述的变化趋势相一致。