首先，采用同源模建的方法构建出两株菌的脱硫酶的三维结构，选择的模板分别为DszA(1TVLA)，DszB(2DE2)，DszC(1IVH)，它们与模板的同源性分别为39％，87％，25％。 其次，通过分子动力学模拟的方法研究了关键酶DszB与底物HBPS的相互作用。我们从蛋白稳定性，蛋白与小分子之间的氢键作用，蛋白表面电荷分布以及结合能等方面证明了，WQ-01的DszB蛋白一级结构的改变，确实使得改蛋白在空间结构，蛋白稳定性以及蛋白活性上均发生了变化。这些变化即为WQ01A脱硫能力增强的原因。 再次，采用分子对接的方法预测了DszA，DszC酶的活性位点，分别为DszA，Arg447和Gln451；目前，DszC的活性位点还不能用计算的手段算出来。 最后，完成了原始菌dszC基因的异源表达工作。选择Sac Ⅰ和HindⅢ为酶切位点，经双酶切后用T4 DNA连接酶将dszC基因片段连接到表达型质粒pET-28a上，构建出重组质粒pDC。再将pDC转化到宿主BL21(DE3)大肠杆菌中，得到基因工程菌株WQ0lC。WQ01C经IPTG诱导后得到45kDa大小的目的蛋白。