本研究首先对芳香基硫酸酯酶基因进行克隆和表达,并分析表达产物的酶学性质。其次,利用羧基功能化的磁性纳米颗粒固定化重组芳香基硫酸酯酶,并对影响酶固定化的因素进行分析,对固定化酶的物理性质和酶学性质进行了系统研究。最后,利用重组芳香基硫酸酯酶脱除龙须菜粗多糖中的硫酸基团,并对酶解工艺进行探索和优化。从假交替单胞菌Pseudoalteromonas carrageenovora克隆得到芳香基硫酸酯酶基因（987bp,GenBank登录号KJ509595）,预测编码328个氨基酸。将该基因在Escherichia coli BL21（DE3）中表达,对重组酶的SDS-PAGE分析表明该酶的单体分子量为35.1 kDa,凝胶过滤层析分析该酶由两个亚基组成,分子量为68.6 kDa。以对硝基苯硫酸钾（p-NPS）为底物时酶的比活力达26.7 U/mg,最适反应温度和pH分别为50°C和7.0,K_m、V_max和k_cat分别为0.65 mmol/L、19.99μmol/（mg·min）和114.27 s^-1。Zn²⁺、Cu²⁺、Al³⁺和Fe³⁺对酶活性有明显抑制作用,去垢剂和抑制剂对酶活性没有显著影响,但添加0.1%和1.0%的SDS,会使酶活力分别降至21.0%和12.9%。利用化学共沉淀法获得了直径约为7-19 nm的羧基功能化磁性纳米颗粒,以戊二醛为交联剂固定化重组芳香基硫酸酯酶,当固定化条件为戊二醛浓度1.0%、游离重组芳香基硫酸酯酶浓度0.7 U、交联时间3 h、固定化时间3 h、固定化温度4°C时,固定化酶的活力和酶活回收率达最大值,分别为4.43 U/mg和35.2%。然后对固定化重组芳香基硫酸酯酶的物理性质进行表征,羧基功能化磁性纳米颗粒和固定化重组芳香基硫酸酯酶均表现出良好的分散性,且具有超顺磁性;重组芳香基硫酸酯酶已经成功固定在磁性纳米颗粒表面,固定化过程并未改变磁性纳米颗粒的晶体结构,并且固定化酶中芳香基硫酸酯酶含量为5.65%,固定化酶的粒径较载体明显增大。对所获固定化酶和游离酶进行酶学性质分析,游离酶和固定化酶的最适反应温度均为50°C,固定化酶和游离酶的最适反应pH值分别为7.5和7.0,固定化酶的温度稳定性、pH稳定性、金属离子、抑制剂的耐受性都比游离酶高,K_m值（0.89 mmol/L）比游离酶高,酶与底物的亲和力下降,V_max增大为22.47μmol/（mg·min）,固定化酶被连续重复使用8次后,仍然保留60%以上的酶活力。固定化酶在4°C贮存5天,可保持50%以上的酶活力。利用重组芳香基硫酸酯酶水解龙须菜粗多糖的硫酸基团,以硫酸基含量和硫酸基脱除率为指标,利用单因素试验研究各因素对酶法脱硫过程的影响。试验确定了脱除龙须菜粗多糖硫酸基团的最佳工艺条件为反应温度40°C、pH 7.0、初始底物浓度5 g/L、加酶量108.14U及振荡速率120 times/min的条件下反应120 min,在此条件下脱除了78.4%的硫酸基团,凝胶强度提高2.1倍,产物的凝固温度、融化温度分别为38.4°C和91.3°C。