L10是Aeromonas caviae CB101的转座子突变株，研究发现它可以在LB培养基中组成型表达几丁质酶和二糖酶。Tail-PCR和测序发现，两株突变株转座子插入的位置均是GlcNAc利用系统中的nagA基因3’端。以L10 Tail-PCR的产物为探针，利用southern杂交从CB101 cosmid基因文库中筛选到克隆子一个包含nagA基因的克隆子。步移法测序发现克隆子包含GlcNAc利用系统4个基因：nagE、nagB、nagA和nagC，并且发现惟一的二糖酶基因nagAl在nagE的下游，但在nagC下游没有发现nagD基因。nagE是pts转运系统，GlcNAc主要通过该转运蛋白进入胞内，生成GlcNAc-6-P；nagA是脱乙酰基酶，将GlcNAc-6-P脱乙酰基生成GlcN-6-P；nagB是脱氨基酶，GlcN-6-P经nagB脱氨基后形成Fructose-6-P，进入糖酵解途径；nagC是转录负调控因子，调控着nag operon的转录。序列分析显示nagBAC的转录方向相同，而且基因的间隔仅有几个碱基。我们由此推测：nagBAC共转录表达，NagC是几丁质酶和二糖酶的转录调控蛋白，转座子插入nagA破坏了下游的调控蛋白基因nagC的转录和表达，从而几丁质酶和二糖酶变为组成型表达。为了证明推测，我们构建了nagC缺失突变株CB101AnagC，检测了缺失突变株和L10几丁质酶活性和二糖酶活性以及胞外蛋白的组成。结果表明nagC缺失突变株与L10酶的表达分泌情况基本相同，胞外蛋白大部分是几丁质酶ChiI和二糖酶NagAl。我们利用Realtime-PCR检测了CB101AnagC的chiI和nagAl在转录水平上的变化，检测结果验证了NagC蛋白不仅调控了nag基因簇的nagE、nagB和nagA，还是chil和nagAl的调控蛋白的假设。为了证明nagBAC共转录，我们用RT-PCR扩增出了共转录条带，说明nagB、nagA和nagC在转录时共用一个启动子转录。为了进一步阐述NagC蛋白是chiI和nagAl的调控因子，我们对NagC蛋白序列和结构域分析，发现NagC包括两个结构域：Helix-turn-Helix domain和ROK（repressors，opening reading frames，and kinases） motif，与E．coli K12的NagC蛋白的两个结构域十分相似，是典型的ROK家族调控蛋白特征。因此我们外源表达了NagC蛋白，并利用凝胶阻滞迁移证明了NagC蛋白可以强烈的结合到chiI and nagAl上游的启动子区。综上所述，CB101的NagC蛋白不仅调控了nagEBA的转录，同时还是chiI和nagAl基因的转录调控因子，这也是首次发现NagC蛋白对几丁质酶基因的转录有调控作用。