血蓝蛋白（hemocyanin,Hc）是在软体动物和节肢动物血淋巴中发现的存在于细胞外、负责运输氧的一类巨大蛋白质。很多研究表明,软体动物及节肢动物的Hc与酚氧化酶（phenoloxidase,PO）虽然功能迥异,但在结构上均具有Cu²⁺结合位点,且在特定的条件下,Hc又能转化为酚氧化酶样酶（hemocyanin-derived phenoloxidase,HdPO）而表现出PO活性。对Hc的分离纯化及其HdPO的生化性质研究,不仅对于查清特定条件下Hc在无脊椎动物非特异性免疫系统中的作用具有重要意义,而且还有助于我们对Hc肩负多重生物学功能的认知。为了揭示甲壳动物Hc的HdPO生物化学性质,本文以日本（虫寻）的血淋巴为实验材料,利用sephacryl S-100凝胶过滤柱层析DEAEsepharose Fast Flow离子交换柱层析技术对日本（虫寻）的Hc进行了分离纯化,并以L-二羟苯丙氨酸（L-DOPA）为特异性底物对其HdPO生物化学性质进行了系统研究。实验结果表明,本文所获得的A₃₄₀/A₂₈₀比值为0.21的日本（虫寻）Hc纯化样品,在SDS-PAGE（十二烷基磺酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳）中显示为分子量分别为74.3 kDa和69.1 kDa的两条带,与酚氧化酶原（pro-phenoloxidase,proPO）和PO的分子量大小不同,说明本实验纯化得到的Hc没有被proPO或PO污染。综合Hc在柱层析洗脱峰的分布和SDS-PAGE电泳图谱等方面与proPO及PO的差别,证明本文所得纯化样品确为Hc。利用体外激活剂对日本（虫寻）Hc的激活结果显示,0.1%SDS能非常有效地将Hc转化为HdPO,异丙醇和胰蛋白酶只能部分将Hc激活为HdPO,而尿素对Hc的激活作用很弱。为此,本文选用0.1%SDS来激活Hc纯品使之成为HdPO,并以L-二羟苯丙氨酸（L-DOPA）为特异性底物对其HdPO生物化学性质进行了研究。研究结果表明,HdPO对L-DOPA