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小热休克蛋白家族成员在结构上变化很大，是细胞或生物体被多种类型的胁迫所诱导新合成的或含量增加的一类蛋白质，目前研究相对较少。许多研究表明，不管机体处于应激状态还是正常生理状态，小热休克蛋白都参与重要的生物学过程。小热休克蛋白的结构特征与其他热休克蛋白的相似，一般由无内含子的基因编码，C端包含一个80～100个氨基酸残基的α晶体结构域，分子量偏低，能够形成大型的低聚体，而且小热休克蛋白在应激的条件下可以被诱导，作为分子伴侣维持细胞蛋白的稳定。它的主要功能有：(1)维持细胞蛋白的稳定；(2)参与调节细胞的生长和分化；(3)核内行使功能；(4)免疫学功能；(5)进行膜的维护；(6)稳定细胞骨架。
从本实验室构建的家蚕蛹期cDNA文库中筛选到一条序列，通过生物信息学分析发现此序列含有一个60.bp的开放阅读框，编码一个由199个氨基酸残基组成的蛋白质，预测分子量为22 kD，等电点为9.55。经过Blast比对和保守结构域分析发现该蛋白属于家蚕小热休克蛋白，将其命名为BmHSP22.6。通过PCR扩增得到基因BmHSP22.6的ORF序列，将其插入到pET28a(+)表达载体的Bam.I和Xh.I酶切位点之间，获得重组质粒pET-28a-BmHSP22.6。将该重组质粒转化大肠杆菌BL21(DE3)，用终浓度为.mM的IPTG诱导重组菌。作SDS-PAGE分析，发现在2.kD左右的位置有一条特异性蛋白条带，与预期值(融合标签3.5.kD，BmHSP2222.6kD)相符。通过超声裂解菌体后发现该蛋白是可溶性蛋白，因此将裂解液1200.rpm离心得到上清，上清液用镍亲和柱进行分离，分别用不同浓度的咪唑洗脱，通过SDS-PAGE分析发现该目的蛋白在咪唑浓度为300mM浓度时有少量被洗脱下来，400mM时有大量目的蛋白被洗脱，通过适合浓度的咪唑洗脱杂蛋白以获得目的蛋白。用纯化蛋白免疫雄性新西兰大白兔，制备多克隆抗血清，ELISA测定抗体效价达1:25600。最后，我们用家蚕卵巢细胞Bm5研究了BmHSP22.6在正常和受激细胞中的亚细胞定位情况，发现在正常情况下，BmHSP22.6主要存在于细胞质中；而当细胞在39℃热激3h后，BmHSP22.6则主要存在于细胞膜上并且以颗粒状形式存在：在热激后恢复3h，该蛋白的定位情况又和正常情况下相同。