【摘 要】
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炎症反应是机体用来抵御感染物质等侵害的一种基本的病理过程。肿瘤坏死因子α(tumornecrosisfactor α，简称TNFct)和白介素1(interleukin-1，简称IL-1)是两种重要的促炎细胞因
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炎症反应是机体用来抵御感染物质等侵害的一种基本的病理过程。肿瘤坏死因子α(tumornecrosisfactor α，简称TNFct)和白介素1(interleukin-1，简称IL-1)是两种重要的促炎细胞因子，它们通过激活转录因子核因子kB(nuclear factorkB，简称NF-kB)等诱发炎症反应。研究表明，在TNFα和IL-1介导的NF-kB活化途径中，两个同源且结构相似的接头蛋白-TAB2和TAB3是信号转导途径中必需的蛋白，而且它们在功能上具有冗余的特点，即它们的作用可以互为补充。TAB2和TAB3都包含有CUE、卷曲螺旋(coiled-coil，简称CC)和NZF结构域，其中NZF结构域可以与依赖第63位赖氨酸连接的多泛素链(K63-linkedpolyubiquitin chains)相互作用，从而与具有该修饰的信号分子结合并介导信号通路，比如TNFα激活NF-kB信号途径中的RIP蛋白，以及IL-1诱导的NF-KB活化通路中的TRAF6蛋白，所以NZF结构域是TAB2和TAB3行使其功能的重要结构域。为了更深入的研究TAB2/3在信号转导途径中的功能及调控方式，我们搜索数据库寻找含有与TAB2/3的NZF相似的结构域的蛋白，并最终锁定RBCK1。RBCK1曾被报道在铁代谢生理过程中行使E3泛素连接酶的功能并使靶蛋白降解。我们的研究结果显示，RBCK1与TAB2/3在过量表达和生理条件下均有相互结合，并且还检测到RBCK1与TAK1、RIP和TRAF6的相互作用；过量表达的RBCK1抑制TAB2和TAB3介导的NF-kB的激活，同时也抑制TNFα和IL-1诱导的NF-kB的活化；利用RNA干扰(RNA interference，简称RNAi)将细胞内RBCKl的蛋白表达量降低，发现RBCK1的RNAi本身可以导致NF-kB的活化，还能协同TNFα和IL-1激活NF-kB的转录；RBCK1可能通过蛋白酶体依赖的方式降解TAB2/3，从而实现负调控炎症反应信号通路。另外，我们还发现RBCKl可以抑制病毒诱导的干扰素刺激应答元件(interferon-stimulatedresponse element，简称ISRE)和β-干扰素(interferon β，简称IFN-β)启动子的激活，以及RBK1介导的抗病毒反应。综上，我们的研究表明RBCK1对TNFα和IL-1诱导的炎症反应以及抗病毒免疫反应具有负调控功能。
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