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链霉菌噬菌体PhiC31整合酶介导的基因转运是一种相对安全的基因治疗方法。为了解其在哺乳动物细胞中的整合机制和可能风险，研究其与细胞内源性蛋白的互作是很有必要的。我们构建了pLexA-ΦC31质粒用酵母双杂交的方法筛选人胎脑cDNA文库并且找到了一个新的PhiC31互作蛋白TTRAP。通过后续的酵母配对实验和免疫共沉淀实验，我们证明TTRAP的N端和PhiC31的C端分别负责彼此的结合。用siRNA knock-down内源表达的TTRAP后，PhiC31整合酶的整合效率得到提高；在外源PhiC31进入细胞后，可以对白介素-1激活的NFκB活性产生明显的抑制作用，并且这种抑制作用与转染的PhiC31表达质粒量相关，呈现显著的剂量效应。 我们根据TTRAP的独特细胞学定位将其鉴定为一种PML-NB核体相关蛋白。与其他的核体蛋白类似的，TTRAP也与p53存在互作，并且通过酵母配对实验我们证明了TTRAP结合在p53的DNA结合区域：TTRAP的过量表达可以显著提高p53作为转录因子的活性，这表明TTRAP是与p53相关的转录共激活蛋白。 最后，我们对TTRAP的细胞学功能进行了初步的探索。TTRAP的长效表达可以有效的抑制多种肿瘤细胞的克隆形成，而TTRAP本身并不会引起这些细胞的凋亡或者周期阻滞；我们又构建了TTRAP的突变体使其丧失作为磷酸二酯酶的活性，而这些突变体也同时失去了抑制肿瘤细胞克隆形成的能力。这些证据表明，TTRAP的磷酸二酯酶活性对于其保持基因组稳定性，抑制肿瘤细胞克隆形成是必要的。