作为血液中的最主要的成分，血红蛋白具有独特的四级结构，可以通过其亚基紧张态和松弛态的转换来达到其运输氧气的目的。血氧饱和度(SaO2)是衡量人体血液携氧能力的重要参数，临床上血氧饱和度的测量对及时了解患者的血氧含量是十分重要的。为了探讨血红蛋白在不同氧分压下及pH值下结构的特异性改变，本文从分子水平对其进行了研究。已有研究证明，拉曼光谱可以无损的辨别氧合与去氧血红蛋白。我们用显微拉曼光谱检测了不同pH值及氧分压下血红蛋白结构特的特异性改变。结果显示：血红蛋白在1378cm-1、1586cm-1和1640cm-1。处的拉曼峰强度随着氧分压的改变发生了明显的规律性改变，而且在1640cm-1波数处最为明显。随着氧分压的逐渐降低，特异峰(1640cm-1)强度逐渐降低，直到消失，血红蛋白完全去氧。用Origin软件将不同pH值下的特异性峰强与氧分压进行线性拟合，并对比得到的线性关系的斜率和分析氧合峰的强度(1378cm-1、1586cm-1和1640cm-1)变化，我们发现低pH值有利于T态的稳定，高pH值有利于R态稳定。通过对不同氧分压及pH值下血红蛋白血氧结合结构的特异性变化的描述，我们得知血红蛋白特异性峰强度可以很好的反映它的氧合程度；高pH值有利于R态稳定，低pH值有利于组织释放氧气。这些结论可以解释一些疾病的病理，并为体外检测血氧分压奠定理论基础。