本论文包括三个部分：CRKI互作蛋白PTPN4在人的细胞株中对CRKI进行负调控；ABC转运蛋白超家族成员ABCF3促进细胞增殖；端粒酶抑制因子PINX1与TIN2竞争性结合TRF1,靠TRF1结合到端粒。在第一部分中,PTPN4蛋白是一个广谱表达的非受体酪氨酸磷酸酶。据报道其在COS7细胞株中过表达能抑制细胞的生长,但还不清楚究竟是通过什么机制来调控细胞增殖的。我们通过酵母双杂交筛选到一个PTPN4的新的互作蛋白CRK,通过GST-pulldown, CO-IP,共定位证实这对相互作用是真实存在的,并确定其结合的关键区域是CRKI的SH3结构域和PTPN4的462-468氨基酸位置的脯氨酸富集区。通过过表达PTPN4发现其抑制原癌基因CRK带来的细胞增殖和迁移,且通过RNAi降低PTPN4的内源表达能促进却能原癌基因CRK带来的细胞增殖和迁移。同时,PTPN4能降低CRK的磷酸化水平,于是我们认为PTPN4通过降低原癌基因CRK的磷酸化水平,抑制其导致的细胞增殖与迁移。在第二部分里,我们通过对一个转运蛋白家族成员ABCF3的分析研究,结果发现其含有两个ATP结合区,但其没有跨膜区,在多种组织中表达,并且在进化上保守。我们还发现TNFa诱导可提高其RNA水平过量表达,而当ABCF3过量表达时则抑制p53信号通路的激活,促进细胞增殖。这些结果都表明ABCF3是一个非经典的转运蛋白家族成员。此外,我们还通过酵母双杂交筛选到了ABCF3的一个新相互作用蛋白TPD52L2。在第三部分中,我们首先通过解析TRF1与PINX1结合区域的结构,发现PINX1中的五个氨基酸残基基序(289FTLKP293)是与TRF1结合的基序,继而通过突变体的免疫共沉淀证实了289F及293P是关键氨基酸。进一步的研究还发现PINX1是靠TRF1定位到端粒上,PINX1影响着TRF1和TIN2的定位。