【摘 要】
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细菌细胞分裂是由收缩环(Z环)的组装启动的,该收缩环由自组装的FtsZ原丝和数十种其他相关蛋白组成。FtsZ蛋白是真核微管蛋白结构和功能的类似物,是第一种已知定位于分裂位点的蛋白质,也是参与细胞分裂研究最多的蛋白质之一。细菌的分裂在时间和空间上受到各种调控蛋白的严格调控,包括正调控蛋白和负调控蛋白。对于已经在体外研究的这些负调控蛋白Min C,Slm A和Mip Z,它们通过影响FtsZ聚合物的稳
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细菌细胞分裂是由收缩环(Z环)的组装启动的,该收缩环由自组装的FtsZ原丝和数十种其他相关蛋白组成。FtsZ蛋白是真核微管蛋白结构和功能的类似物,是第一种已知定位于分裂位点的蛋白质,也是参与细胞分裂研究最多的蛋白质之一。细菌的分裂在时间和空间上受到各种调控蛋白的严格调控,包括正调控蛋白和负调控蛋白。对于已经在体外研究的这些负调控蛋白Min C,Slm A和Mip Z,它们通过影响FtsZ聚合物的稳定从而对Z环的形成造成影响而起到调控作用。正调控蛋白,如Zip A、ZapA、ZapC等,通过促进FtsZ原丝纤维的横向组装并形成束状或片状结构,从而稳定Z环。ZapA是一种几乎在所有细菌中都存在的调节蛋白,它可以稳定FtsZ原丝形成束状结构并增强Z环收缩。在铜绿假单胞菌(Pseudomonas aeruginosa)中,ZapA通过形成二聚体来促进FtsZ聚合成束,该二聚体与FtsZ分子的化学计量比约为1∶1。本研究报道了另一种来自铜绿假单胞菌的小蛋白,ZapA-Like蛋白(ZapAL;PA5407),它是一种新型FtsZ相关蛋白。ZapAL存在于许多假单胞菌中,并且仅与ZapA有20%的序列相同。ZapAL与FtsZ相互作用并诱导FtsZ组装形成长而直的双链原丝纤维;相比之下,ZapA促进FtsZ聚合成更大的束状结构,由多条原丝纤维平行排列。ZapAL对FtsZ的GTPase活性只有轻微的影响,当在溶液中加入10μM ZapAL时,FtsZ GTPase活性仅降低约26%。然而通过光散射实验研究其组装动力学时,我们发现FtsZZapAL的双链结构是稳定的,没有观察到解聚过程,这与ZapA不同。进一步的研究结果发现ZapA和ZapAL很可能形成异源二聚体。FtsZ-ZapA-ZapAL的混合物组装形成的束状结构在GTP水解后会发生解聚。这与ZapAL在体外和FtsZ相互作用的结果一致,ZapAL-gfp表达后在细胞中部观察到呈窄带或斑点状,表明它是细菌分裂机制的组成部分。ZapAL具有与ZapA有相似的功能,并且都不是分裂所必须的蛋白,当缺失某一个时并不会对细菌细胞的分裂造成影响。当zap AL基因被敲除或在正常条件下过表达时,观察到细菌形态几乎没有变化;而ZapAL的过表达将导致Δzap A菌株的细胞长度是正常细菌的两倍长,显示出轻微的细菌分裂缺陷。同时,当我们在PAO1和Δzap AL菌株体内过表达ZapA时细菌的分裂和生长并没有受到影响。通过在数据库中检索基因,我们发现zap AL(PA5407)与PA5402-5406共用一个启动子,形成一个基因簇,因此我们对这些基因也进行了研究。通过一系列的实验发现PA5402-5407基因簇中的基因都不是细菌生长所必需的,因为将整个基因簇都敲除后细菌细胞的生长和分裂并未受到影响。而在对基因簇上zap AL附近的基因PA5406进行显微镜观察时发现其也是收缩环Z环的一部分,并参与Z环的共定位。电镜负染色观察后发现PA5405和PA5406都可能与FtsZ相互作用并调控FtsZ-ZapAL聚合的形状以及形成的多少。虽然我们还不清楚ZapAL的确切生理作用,但我们的研究结果表明ZapAL是一种新型的Z环结合蛋白,它可能与ZapA共同稳定Z环的结构。因此我们推测这些基因可能只在某些特定的条件下(如特殊的环境)才会产生调控作用从而有效地作用于Z环并影响细胞分裂。但具体的特定条件我们还在研究中。通过对基因簇上的其他小分子蛋白的研究可以更加清楚Z环内FtsZ原丝纤维的精细调控过程。但更加明确的直接的生理功能如它们是如何作用于FtsZ来调控细菌的细胞分裂,以及基因簇上其他蛋白是否也定位于细胞中部并稳定Z环的结构,还需要进行重复实验以及进一步实验来深入研究从而证明它们的功能。
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