【摘 要】
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该研究对已知全序列的10种增强蛋白进行了序列同源比较,发现Zn结合基序HEXXH在这10种增强蛋白中极为保守,很少被别的氨基酸替换.该实验以TnGV增强蛋白中的这一保守基序HELGH
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该研究对已知全序列的10种增强蛋白进行了序列同源比较,发现Zn<2+>结合基序HEXXH在这10种增强蛋白中极为保守,很少被别的氨基酸替换.该实验以TnGV增强蛋白中的这一保守基序HELGH为出发点,设计特异引物,将其中的G和后一H分别突变成氨基酸A和D.PCR反应后,将两种PCR产物都克隆入质粒pBBHTnEn,得两种增强蛋白HELGH序列突变的转移质粒pBBTnEn-HD和pBBTnEn-GA.然后,将它们分别与线性化的杆状病毒基因组DNA共转染Sf21昆虫细胞.经96孔板分离纯化,得两种改造后的杆状病毒HD和GA.对这两种病毒进行了效价测定,发现它们效价都达到2.4×10<8>左右,表明病毒都能正常复制.蛋白表达分析表明这两种重组病毒都能高效表达分子量为104kD的重组增蛋白.对两种重组病毒感染细胞后,重组蛋白的表达时相进行了分析,发现在感染复数为10的条件下,4-5天增强蛋白的表达即达到相当高表达水平,占蛋白总量的16.30﹪,并且保持这一水平相当长时间.这表明表达的定点突变增强蛋白结构稳定,与野生型病毒相似,据认为,增强蛋白是一种金属蛋白酶,HELGH位点是它的Zn<2>离子结合基序.该研究为充分认识增强蛋白的作用机理,并改造出效率更高的增强蛋白打下了理论基础.
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