高脂肪的摄入会给人类带来一些潜在的健康危害,关于低脂干酪的研究越来越多,选择合适的脂肪替代物来改善由于脂肪缺失带来的口感、质地等方面的不足成为研究热点。淀粉在其它乳制品中的应用较为普遍,但在天然干酪中应用及研究较少,而豌豆淀粉和乳脂肪球相对类似微观结构、有着其特殊的功能性质,作为脂肪替代物应用到在天然干酪及其他乳制品中具有很大的潜力。但天然干酪的凝乳过程是排乳清的过程,淀粉会随着乳清排出,因此,需要探明豌豆淀粉与酪蛋白在凝乳前的相互作用、二者复合的稳定性及稳定机理,为豌豆淀粉作为脂肪替代物在天然干酪中的应用提供前期基础依据。目前国内外关于淀粉在发酵乳中应用的研究较为成熟,有关豌豆淀粉在天然干酪加工中使用的基础研究较少,对于豌豆淀粉与干酪中的主要蛋白酪蛋白之间的相互作用及稳定性研究也较少。本文在加热条件下将酪蛋白与豌豆淀粉进行复合,通过对二者形成的复合物在不同pH、温度以及酪蛋白浓度下Zeta电位和粒径的测定,阐述了 pH及温度对豌豆淀粉与酪蛋白复合物稳定性的影响;在此基础上利用激光共聚焦显微镜观察不同pH条件下酪蛋白与豌豆淀粉复合物的微观分布;最后通过RVA仪测定二者复合物黏度特性的变化,从不同的角度阐述酪蛋白与豌豆淀粉的相互作用及稳定性,为其在天然干酪中作为脂肪替代物的应用提供理论依据。主要研究内容及结果如下:(1)研究pH和温度对酪蛋白溶液Zeta电位和粒径的影响得出以下结论:酪蛋白溶液在pH为4.2(低于酪蛋白PI)时带正电,而当溶液的pH为4.6(酪蛋白PI)时,zeta电位几乎为零,此时酪蛋白粒子的正负电荷数相抵消,呈电中性;当酪蛋白溶液的pH值高于其PI时,酪蛋白胶粒带净负电荷。浓度为3%的酪蛋白溶液在温度为30℃,pH为6.2时Zeta电位值最高,为-26.72mV。pH对酪蛋白Zeta电位的影响显著(P<0.05),当酪蛋白溶液的pH值大于其等电点(4.6)时,酪蛋白溶液的Zeta电位随pH的增大而显著增大。(2)研究不同温度、pH值、淀粉种类对酪蛋白/豌豆淀粉复合物Zeta电位的影响得出以下结论:在其他条件相同时,pH为4.2(酪蛋白等电点以下)时豌豆淀粉与酪蛋白复合物的Zeta电位值与pH在酪蛋白等电点(pH4.6)以上时相比最大,粒径值最小,其中非晶化豌豆淀粉与酪蛋白的复合物在酪蛋白浓度为3%、73℃加热2min处理后稳定性最强,此时Zeta电位为-19.97 mV,粒径值为18.79 μm。(3)研究pH对不同温度处理下的酪蛋白/豌豆淀粉粒径变化的影响得出以下结论:浓度为3%的酪蛋白溶液在pH4.6(酪蛋白等电点)以上时,粒径D50值随着pH的增加显著减小(P<0.05)。在pH为4.2时,酪蛋白溶液的粒径值最大,为39.86 μm,添加了豌豆淀粉后,体系粒径值显著减小(P<0.05),其中非晶化豌豆淀粉/酪蛋白复合物在pH为4.2、73℃加热2 min处理时粒径值最小,为0.73 μm,预糊化豌豆淀粉/酪蛋白复合物在pH为4.6,30℃时粒径值最大,为38.24 μm。(4)研究豌豆淀粉对酪蛋白微观分布的影响得出以下结论:在中性pH下,对于激光共聚焦显微镜下的三种豌豆淀粉与酪蛋白的复合物,非晶化豌豆淀粉与酪蛋白复合物的分布均一、分散,酪蛋白颗粒相对较小,溶液稳定性较强,原豌豆淀粉与酪蛋白复合物次之,而预糊化豌豆淀粉与酪蛋白复合物中的酪蛋白分布不均匀,相互聚集形成比较大的颗粒,体系失稳。在酸性pH下,原豌豆淀粉、预糊化豌豆淀粉及非晶化豌豆淀粉与酪蛋白的复合物中酪蛋白的分布与中性pH下相比均更加分散,溶液稳定性更强。(5)研究不同浓度的酪蛋白对不同豌豆淀粉糊化特性的影响得出以下结论:原豌豆淀粉的成糊温度为75.2℃,峰值黏度为7576 cp,谷值黏度即最低黏度为4432.5 cp,最终黏度为6205cp,衰减值为1772.5 cp,回生值3073.5 cp;预糊化豌豆淀粉的成糊温度为66.8℃,峰值黏度为8864.5 cp,谷值黏度为4912 cp,最终黏度为7769.5 cp,衰减值为1095 cp,回生值为2857.5 cp;非晶化豌豆淀粉成糊温度为72.4℃,峰值黏度为5118.5 cp,谷值黏度为3186.5 cp,最终黏度为4653 cp,衰减值为1932 cp,回生值为1467 cp。酪蛋白的添加改变了豌豆淀粉的黏度特性,降低了原豌豆淀粉、预糊化豌豆淀粉和非晶化豌豆淀粉的峰值黏度、谷值黏度以及最终黏度,且随着酪蛋白浓度的增加,原豌豆淀粉、非晶化豌豆淀粉的峰值黏度、谷值黏度、最终黏度均显著降低(P<0.05)。酪蛋白影响豌豆淀粉黏度特性的原因可能是酪蛋白的添加促使豌豆淀粉分子更加分散的分布在水溶液中,豌豆分子间的静电斥力减弱,淀粉分子间不易重新排列和聚集,因而其质构和特性有所改变,峰值黏度、谷值黏度、最终黏度降低,使混合溶液表现出不同于先前的黏度特性。(6)通过本实验,可以得出豌豆淀粉与酪蛋白的稳定机理:当豌豆淀粉与酪蛋白结合后,在酪蛋白PI以下且离子强度很低时,淀粉可以与酪蛋白颗粒形成络合物,此时两种大分子表现出一定的相容性。在低pH下淀粉与酪蛋白混合体系稳定的原因可能是:原豌豆淀粉与酪蛋白之间形成络合物,淀粉分子与酪蛋白分子表现出一定的相容性,溶液趋于稳定;变性豌豆淀粉与酪蛋白胶粒产生静电排斥作用,使溶液表现出均一稳定的状态。当溶液pH值增大时,酪蛋白胶粒带负电,酪蛋白与豌豆淀粉复合物稳定性降低,可能是pH高于酪蛋白PI时,两种大分子间互相排挤,两者在水溶液中各自绨合浓缩,酪蛋白颗粒间的静电斥力减小,溶液出现絮凝现象,体系失稳,但随着pH的增加,酪蛋白胶粒间的静电斥力逐渐增加,溶液失稳现象减弱。