RNA degradosome是在少数细菌中发现的以RNase E为核心形成的RNA降解复合体,在胞内RNA的加工、成熟及降解过程中起着重要作用。不同细菌中RNA degradosome组成成分有一定的相似性,但并不完全相同。例如,在大肠杆菌中,RNA degradosome 的核心组分为 RNase E、PNPase、Rh1B 和 Enolase;而在 Caulobbacter crescentus中为RNaseE、PNPase、RhlB和Aconitase。在蓝细菌以及其他许多细菌中,虽然也发现了 RNaseE蛋白,但目前仍不清楚它们是否也在胞内与其他蛋白形成RNA降解复合体。对所有已知序列的蓝细菌RNaseE蛋白进行比对分析发现,其N端(催化区)在各种蓝细菌中均十分保守,与E:.coli RNase E的N末端也有50%多相似性;然而其C端(非催化区)与E.coli RNase E C端序列完全不同。我们在蓝细菌RNase E C末端发现了 4个保守结构区域和3个变异区,分别命名为C1、C2、C3、C4、V1、V2和V3。其中C2和C4为精氨酸富含区域。在E.coli中,RNaseE的C端区域负责与PNPase、Rh1B和Enolase结合,形成RNAdegradosome。那么在蓝细菌中是否也是如此呢?本研究中,我们将丝状固氮蓝细菌AnabaenaPCC7120中发现的与其他物种RNA degradosome组分同源的几个蛋白与RNase E C端蛋白质(AnaRneC)进行了互作研究。其中PNPase经Dot-blot实验被证实可与AnaRneC结合。在细胞内表达带有HisTag的AnaRneC融合蛋白后,我们也成功地将融合蛋白与PNPase 一同分离出,这表明二者在细胞内存在相互作用。我们进而发现当AnaRneC的C4区域(序列为RRRRRRSSA)缺失后,AnaRneC丧失了与PNPase的结合能力。另一方面,当融合了C4区域后,GFP蛋白获得了与PNPase的结合能力。上述结果表明C4区域是RNase E上与PNPase作用的位点。此外,在另一种单细胞蓝细菌Synechocystis PCC6803中,我们也发现RNaseE的C4区与PNPase结合。因此,我们推测PNPase与RNaseE间的互作在蓝细菌中是普遍存在的。