在与宿主细胞长期的相互作用中,病毒通过进化获得了有效利用宿主细胞骨架蛋白及其相关的生理功能为自身复制服务的能力。但是除了在感染过程中利用细胞骨架进行运动的机制外,对于病毒如何调控细胞骨架变化的动力学细节机制了解还非常少。90年代初,Volkmann等人发现在杆状病毒感染过程中,细胞骨架中的重要成分肌动蛋白(actin)发生了3次重排。之后,他们又证实病毒诱导的宿主细胞核内肌动蛋白聚合对于杆状病毒核衣壳的形态发生具有重要意义。这种杆状病毒引起的宿主细胞核内actin聚合是杆状病毒感染过程十分独特的现象。直到2006年,人们才通过对编码WASP样蛋白P78/83的研究对杆状病毒调控宿主细胞骨架的分子机理方面有了初步的了解。为了进一步深入地探索这种独特的核内actin聚合现象背后的分子机制,本论文以病毒编码的另一种与actin相关的蛋白BV/ODV-C42为对象展开了一系列的研究工作,揭示了C42对于杆状病毒诱导的atin聚合的调控机制。　　 论文第一章节首先介绍了杆状病毒的分类,结构和病理学特征,其中详细介绍了病毒核衣壳蛋白的组成和作用。接着简单回顾了参与调节肌动蛋白聚合相关的蛋白质,特别是WASP家族蛋白的结构特征、功能和发挥作用的分子机理。同时还重点概述了整个病毒生命周期中,杆状病毒与宿主肌动蛋白相互作用的关系以及肌动蛋白可能发挥的功能。最后,根据对杆状病毒与宿主肌动蛋白相互作用的研究进展提出了本论文的目的和意义。　　 第二章探索了C42是否参与核内actin聚合的过程。C42基因是杆状病毒中相当保守的一个基因,但对它功能的了解仅在于其帮助P7/83入核。本研究发现,即使已知的参与核内actin聚合的分子都聚集在核内时,只要缺少C42,核内actin仍无法形成,说明C42的存在是核内actin聚合必需的。　　 第三章主要针对C42上的口袋蛋白结合位点的功能进行了研究。突变口袋蛋白结合位点的C42仍然能将P78/83征集到细胞核中,但是核内还是无法形成actin,暗示这个位点直接参与核内actin的聚合。　　 第四章从C42和P78/83的相互作用出发,推测整个病毒的感染周期中C42和P78/83可能是以复合物的形式在发挥功能,而且确定了C42和P78/83两个蛋白发生相互作用的结构域。　　 核内actin的聚合对于杆状病毒子代病毒的形成是非常重要的,这个过程受到了病毒编码蛋白和宿主细胞蛋白的精细调控。本文发现了参与核内actin聚合过程的一个新的病毒蛋白--C42,并且确定了其发挥功能必需的功能域,这些都为进一步的揭示杆状病毒如何调控宿主细胞肌动蛋白的分子机制奠定了基础。