蛋白质-表面活性剂的相互作用一直是人们研究的重点，许多实验方法和技术可以用来研究蛋白质和表面活性剂的相互作用。对于蛋白质和表面活性剂的弱相互作用是近年来人们研究的热点。对双亲嵌段共聚物与蛋白质弱相互作用的研究不仅可以促进嵌段共聚物理论研究领域的发展，而且还将推动嵌段共聚物在医药、生物化工、生态环境等方面的应用，并扩展新的应用领域。　　 论文应用荧光光谱、傅立叶变换红外光谱和傅立叶变换拉曼光谱研究了PEO-PPO-PEO嵌段共聚物和蛋白质的弱相互作用，包括牛血清白蛋白(BSA)对嵌段共聚物胶团形成的影响；嵌段共聚物对BSA的荧光猝灭；嵌段共聚物对BSA二级结构和三级结构的影响等。研究发现，不同的表面活性剂对蛋白质二级结构的影响不同，离子型表面活性剂十二烷基硫酸钠(SDS)、十六烷基三甲基溴化胺(CTAB)与蛋白质作用过程中，能够显著的破坏蛋白质分子中有序α-螺旋结构，增加无规卷曲结构的含量，而非离子表面活性剂双亲嵌段共聚物P103虽然也能够破坏少量的α-螺旋结构，但却不能使之转变为无规结构。BSA的二级结构随温度的变化规律不受双亲嵌段共聚物的影响。但是双亲嵌段共聚物对BSA三级结构随温度的变化规律有影响。利用芘作为荧光探针，可以探测嵌段共聚物在水溶液中的温度依赖的胶团形成，根据芘的荧光峰位移随温度变化曲线获得嵌段共聚物的临界胶团温度(CMT)；加入BSA后，嵌段共聚物的CMT增大，BSA阻碍了嵌段共聚物的胶团形成。嵌段共聚物对BSA色氨酸残基的荧光猝灭反映了嵌段共聚物与BSA的相互作用是一个动态过程；拉曼光谱的研究也表明嵌段共聚物对BSA的二级结构影响很小，但是嵌段共聚物影响BSA的三级结构。　　 研究内容主要包括：　　 通过利用热力学参数计算，发现三种PEO-PPO-PEO嵌段共聚物PluronicP103、P105和F108，胶团化过程的△H°和△S°随溶液中BSA浓度的增加而降低。在水溶液中胶团化过程的△H°和△S°随BSA含量的变化与PEO-PPO-PEO嵌段共聚物的组成有关。对于疏水性较强的嵌段共聚物Pluronic P103，其与蛋白质疏水基团的相互作用较强，其热力学参数的变化也比较大。　　 应用静态荧光光谱研究了嵌段共聚物Pluronic P103对牛血清白蛋白(BSA)荧光光谱的猝灭。研究表明，Pluronic P103对BSA的荧光有猝灭作用，动态猝灭是引起BSA荧光猝灭的主要原因。发现嵌段共聚物Pluronic P103在水溶液中的蔟集状态影响其与BSA的相互作用，以胶团形式存在的Pluronic P103对BSA的猝灭作用更强。　　 通过对红外光谱中BSA酰胺I带的分析发现，离子型表面活性剂能够显著的破坏蛋白质分子中有序α-螺旋结构，增加无规卷曲结构的含量，而非离子型表面活性剂嵌段共聚物Pluronic P103只能使少量的α-螺旋结构转变为β-折叠。　　 应用红外光谱发现升高温度可以改变蛋白质二级结构和三级结构，加入双亲嵌段共聚物Pluronic P103之后蛋白质二级结构和三级结构随温度的变化呈现不同的规律。双亲嵌段共聚物Pluronic P103与BSA的疏水相互作用，P103将促进热对蛋白质的三级结构的破坏，同时双亲嵌段共聚物Pluronic P103可以保护酪氨酸残基的微环境，减弱酪氨酸残基的氢键受热的影响。　　 双亲嵌段共聚物Pluronic P103的加入对BSA在拉曼光谱中的酰胺I带几乎没有影响，说明双亲嵌段共聚物在短时间内不会影响蛋白质的二级结构。牛血清白蛋白中加入Pluronic P103之后苯丙氨酸向蛋白质的表面移动，而酪氨酸和色氨酸更加埋藏在蛋白质的内部。BSA的二硫键在未加Pluronic P103时只存在扭曲-扭曲-扭曲(g-g-g)构象，在加入Pluronic P103之后有11个扭曲-扭曲-扭曲(g-g-g)构象和6个扭曲-扭曲-反式(g-g-t)构象。进一步证实双亲嵌段共聚物的加入影响了蛋白质的三级结构，进而影响了蛋白质中的侧链基团所处的环境和蛋白质中的二硫键的构象。