谷氨酰胺转胺酶(Microbial Transglutaminase，简称 TGase，EC2.3.2.13)能催化多种蛋白质分子间和分子内的酰基转移反应，改善蛋白质的功能特性，在食品、化妆品、制药等工业领域有着广阔的应用前景。　　 本研究从土壤中筛选出产谷氨酰胺转胺酶TGase菌株，以期获得有较高产酶能力的菌株，并克隆其编码基因，通过分子生物学手段在大肠杆菌中大量表达谷氨酰胺转胺酶。　　 从土壤中筛选得到一株产酶的菌株MEPE0134，并根据菌株形态、培养特征、生理生化特性以及16S rDNA序列等进行多项分类研究。发现该菌株具有典型的芽孢杆菌属的形态学特征，在16s rDNA序列比较分析的基础上，并综合形态特征、培养特征及生理生化特性，初步判定该菌株与芽孢杆菌属中的解淀粉芽孢杆菌菌种相近。　　 首先，研究了发酵条件通气量，接种量，培养温度，培养液初始pH值对MEPE0134产酶的影响，其中通气量，培养温度，培养液初始pH对MEPE0134产酶都有一定影响，因此，通过优化发酵条件可以提高产酶量。　　 其次，从产酶菌株MEPE0134中获得其基因组DNA，利用PCR方法扩增出TGase全长基因(tgl)并进行测序分析，通过比较分析MEPE0134菌株的tgl序列与芽孢杆菌属其他tgl的序列，结果表明MEPE0134的tgl与解淀粉芽孢杆菌的 TGase相似性最高。将tgl克隆到表达载体pET-22b(+)中，构建重组质粒pET22-tgl，将重组质粒pET22-tgl成功转化E.coli BL21，在IPTG的诱导下成功表达重组蛋白。取诱导表达的菌经超声波破菌后离心，上清液通过金属鳌合层析进行分离纯化，获得的样品在电泳中显示为单一条带，证明成功地获得TGase蛋白纯品。　　 接着对TGase的部分性质进行了研究，通过对牛血清白蛋白(BSA)的交联，发现随着蛋白浓度的增加，被交联的蛋白量逐渐增多，而且约12小时后绝大部分的蛋白都被交联掉了。在温度稳定性方面，TGase蛋白于4℃保存一月相当稳定，活性损失很少。　　 综上所述，本文从土壤中筛选得到一株产酶的菌株MEPE0134，利用分子手段从MEPE0134染色体中克隆了tgl序列。并在大肠杆菌系统中获得了可溶性表达，进一步通过亲和层析得到蛋白纯品后，以BSA为底物对 TGase的性质进行了研究，取得较理想的结果，为深入研究产TGaSe的芽孢杆菌菌株的性质及应用奠定了良好的基础。