Akt是一种丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶，作为PI3K/Akt信号通路的关键分子，能够通过磷酸化激活或抑制其下游一系列底物如GSK-3、Bad、easpase9、NF-Rb和p27kipl等参与细胞增殖、分化、凋亡和代谢的调节。Akt在肿瘤发生及转移中也起着重要作用，它的持续活化能够抑制肿瘤细胞的凋亡，促进肿瘤的生长。因此深入研究Akt调节机体正常的生理状态和参与疾病发生的分子机制也成为当前的热点。　　 核基质结合蛋白SATB1（special AT-rich sequences binding protein 1，SATBI）能够自身多聚化，围绕异染色质形成笼状结构分布在细胞核中，SATBI不仅结合染色质DNA的核基质结合区(matrix attachment regions，MARs)，也结合核基质(nuclear matrix)，能够使DNA锚定在核基质并形成环状结构(loop)。SATBl的磷酸化、乙酰化和小泛素化样修饰(sumoylation)可调节其DNA结合能力和细胞核内亚结构的定位；SATB1与多种蛋白质相互作用，能够募集染色质重塑复合物和组蛋白修饰酶，实现对其靶基因表达的时空特异性调控。SATBI在调节细胞分化、细胞凋亡、肿瘤生长与转移和X染色体失活等方面起着重要作用。　　 已有研究证实SATB1能被PKC磷酸化，SATB1的这种磷酸化状态与其转录调节能力相关。根据现有的研究和Scansite的数据我们推测SATB1能够被Akt磷酸化。由数据显示SATB1含有2个候选磷酸化位点，分别是S47(RGRLGST)和S557(IRRFLSL)。首先构建重组质粒pcDNA4/SATBlwt，利用免疫沉淀方法及免疫印迹法验证蛋白激酶Aktl与野生型SATB1分子间的激酶底物关系；接下来将SATB1分子的47位点的丝氨酸进行定点突变，获得Pgex4t-1/SATB1$47A、Pgex4t-1/SATBlS47D，应用体外激酶活性分析方法确定SATB1分子被Aktl磷酸化的位点。同时还设计了免疫共沉淀方法和GST-pulldown实验鉴定Aktl与SATBI分子间是否存在相互作用。最后我们构建了Pgfp-N2/SATBI，去探索SATB1在被Aktl磷酸化之后对于其在细胞内的分布情况、稳定性的影响。　　 根据研究，我们得出了以下结论。第一，Aktl特异性磷酸化SATBI的第47位点的丝氨酸；第二，Aktl与SATB1之问没有相互作用；第三，SATBI被Aktl磷酸化后影响了自身的稳定性。深入研究Aktl调节机体正常的生理状态和参与疾病发生的分子机制，为研究蛋白激酶Aktl细胞信号转导与机体生理过程和病理过程的关系提供更多的信息，具有重要的生理学和病理学意义。