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氨肽酶是一类从多肽链的N端顺序水解氨基酸、使氨基酸逐个游离出来的酶。不仅能水解多肽，而且能水解完整的蛋白质分子。氨肽酶存在广泛，其在蛋白水解液脱苦、蛋白质的深度水解、生物活性多肽的制备、医学研究等方面具有很好的应用。因此，分离纯化出高纯度的氨肽酶，并对它的酶学性质探索具有重大的研究意义。本论文对实验室保藏的一株氨肽酶产生菌进行形态学观察和生理生化特征分析鉴定，进一步在分子水平通过16SrDNA测序和特异PCR方法鉴定，最终确定该菌株为蜡状芽孢杆菌，命名为Bacillus cereus CZ。该氨肽酶的分离纯化方案为：首先进行离心过滤制取粗酶液，进而使用40%饱和度的硫酸铵盐析处理，接着依次进行离子交换层析和凝胶过滤层析，得到纯化后的氨肽酶，分子量约为110kDa。经过酶学性质研究表明：该氨肽酶的最适反应温度为58℃,最适pH为9.0；该氨肽酶具有良好的热稳定性，pH稳定性范围在8.0～10.0之间；高浓度的Ni2+、Cu2+会对氨肽酶产生较强的抑制作用，抑制率达到51.48%和69.12%，Zn2+、Mg2+对氨肽酶的活性均有促进作用，低浓度Zn2+的促进作用为111.68%；丝氨酸蛋白酶抑制剂PMSF和胃蛋白酶抑制剂Pepstain对氨肽酶的活性几乎没有影响，而蛋白质变性剂SDS对其有很强的抑制作用，特别是二价金属螯合剂EDTA能强烈的抑制氨肽酶的活性，说明该氨肽酶是一种金属离子螯合酶；米氏常数Km为7.73mmol L-1,最大反应速度Vmax为22.22μg mL-1min-1。本论文经实验确定了该菌株的种属关系，分离纯化出该氨肽酶，并对其酶学性质的进行研究，期望对氨肽酶的工业生产应用提供基础。