在分子水平上探寻抗球虫药物与生物体内的血清白蛋白、DNA的作用机制将为阐明食品中残留的兽药在体内的转运、代谢规律提供依据,同时也将对设计新型兽药分子和分子改造提供指导意见。本论文主要采用多种光谱法及分子对接技术研究几种常见抗球虫药物与血清白蛋白和DNA的相互作用,研究的主要内容如下:利用荧光光谱法和分子对接技术研究了盐酸氨丙啉/二硝托胺与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。结果表明,两种药物对BSA荧光的猝灭过程为静态猝灭,计算求得不同温度下的结合常数K_a(盐酸氨丙啉-BSA:1.056×10⁴ L mol^-1;二硝托胺-BSA:0.948×10⁴ L mol^-1)和结合位点（n）。ΔH、ΔS和ΔG的数值表明静电引力在这两种药物与BSA的结合过程中发挥重要作用。基于F?rster非辐射能量转移理论（FRET）计算了盐酸氨丙啉/二硝托胺与BSA的结合距离分别为3.27 nm和3.91 nm。金属离子如K⁺、Ca²⁺、Cu²⁺、Zn²⁺、Fe³⁺和Mg²⁺对盐酸氨丙啉/二硝托胺与BSA的结合没有明显影响。分子对接技术和位点竞争实验证明两种药物结合在BSA的sub-domain IIA位,竞争实验进一步证实了该结论的正确性。红外光谱法、圆二色光谱法及同步荧光光谱法探讨了这两种药物的加入对BSA构象的影响。在pH=7.4的条件下,通过光谱法和分子对接技术研究了乙胺嘧啶/甲氧苄胺嘧啶与BSA和人血清白蛋白（HSA）的相互作用。荧光猝灭法和时间分辨荧光光谱法的结果表明两种药物对BSA/HSA荧光的猝灭过程为静态猝灭。计算得到291 K、301 K和311 K下的K_a和n。位点竞争和分子对接技术证实乙胺嘧啶/甲氧苄氨嘧啶分别结合在BSA/HSA的sub-domain IIA位。紫外-可见吸收光谱法证明两种药物与BSA/HSA之间的确发生了相互作用。由热力学数据可知乙胺嘧啶/甲氧苄胺嘧啶与BSA/HSA结合的主要作用力为静电引力。根据FRET计算得到这两种药物与BSA/HSA的结合距离（乙胺嘧啶-BSA/HSA:1.86 nm/2.24 nm;甲氧苄氨嘧啶-BSA/HSA:2.02 nm/3.59 nm）。金属离子对药物-蛋白体系的结合几乎没有影响。红外光谱法和圆二色光谱法的结果表明这两种药物的加入对蛋白的二级结构产生影响。由同步荧光光谱法的结果可知乙胺嘧啶/甲氧苄胺嘧啶改变了色氨酸（Trp）残基附近的微环境。应用光谱法和分子对接技术对呋喃西林与BSA/HSA的相互作用进行了探究。荧光猝灭法和时间分辨荧光光谱法的结果表明呋喃西林对BSA/HSA荧光的猝灭过程为静态猝灭。计算得到不同温度下呋喃西林与BSA/HSA作用的K_a分别为6.306×10⁴ L mol^-1和1.669×10⁴ L mol^-1,n值约为1。紫外-可见吸收光谱法对呋喃西林与BSA/HSA的相互作用进行了证实。圆二色光谱法和红外光谱法的结果表明呋喃西林改变了蛋白的二级结构。同步荧光光谱法表明药物的加入使Trp残基附近的微环境发生了变化,导致残基极性降低,疏水性增强。由分子对接技术和位点竞争实验的结果可知呋喃西林结合在蛋白的sub-domain IIA位。计算得到呋喃西林-BSA/HSA的结合作用力为静电引力。结合距离分别为3.42 nm和2.99nm,表明静态猝灭过程中的能量转移是非辐射的。采用多种光谱法、循环伏安法和分子对接技术等方法研究了呋喃唑酮/呋喃西林与DNA的相互作用。由时间分辨荧光光谱法的结果可知DNA-AO、呋喃唑酮/呋喃西林-DNA-AO的荧光寿命几乎保持不变,表明两种药物与DNA结合形成的基态复合物是非荧光性的。圆二色光谱法和红外光谱法的结果显示两种药物的加入改变了DNA的二级结构。粘度实验表明,随着呋喃唑酮浓度的增加,DNA的相对粘度增加,而呋喃西林浓度的改变对DNA的相对粘度几乎没有影响。此外,熔融温度（T_m）,离子强度,位点竞争实验和分子对接技术的结果均证明了呋喃唑酮与DNA的嵌插结合模式和呋喃西林与DNA的沟区结合模式。由紫外-可见吸收光谱法获得呋喃唑酮-DNA和呋喃西林-DNA的K_a分别为3.66×10⁴ L mol^-1和3.95×10⁴ L mol^-1。