本文分别以氨基酰化酶及溶菌酶为模型蛋白，对蛋白质的折叠过程及分子伴侣在折叠中的作用进行了研究。精氨酸水溶液与盐酸溶液对氨基酰化酶的去折叠过程的比较表明精氨酸的胍基与盐酸胍的作用相似。天冬氨酸对氨基酰化酶有“酸诱导折叠”的功能，天冬氨酸阴离子与质子化蛋白质的结合可以用来解释这种天然氨基酸具有渗压剂作用的原因。在KCl存在的情况下精氨酸和天冬氨酸诱导变性的氨基酰化酶再折叠过程中出现了熔球态，表明了中间体的存在。研究结果还表明脱辅基酶与全酶的去折叠和折叠过程是相似的。 我们还发现在再折叠过程中通过降低温度和蛋白质浓度可以控制聚集，从而提高正确折叠的程度。实验表明低温时氨基酰化酶二级结构增加，三级结构变得更加紧密，有更少的氨基酸残基暴露，可以解释在极性环境下有机体的自我保护作用。我们第一次报道了在降低浓度和温度的条件下，胍变性氨基酰化酶可以再折叠，并观察到再折叠中间体，这一折叠中间体和通常在蛋白质折叠路径中发现的熔球态是十分相似的。结合前面研究中去折叠过程的中间体，我们因此推测去折叠和再折叠的路径是一致的，这为带有辅基的蛋白的折叠研究提供了一个有效的模型。 蛋白质二硫键异构酶(PDI)在蛋白质折叠过程中具有氧化还原活性与分子伴侣的双重功能，其作为分子伴侣是通过怎样的作用机制帮助靶蛋白折叠，是很多常规技术无法回答的。我们通过定点突变PDI的N端与C端活性位点，并使用椭偏显微成像检测了蛋白质芯片上脲变性溶菌酶的复性。通过比较野生型及突变体PDI帮助溶菌酶的再折叠不同行为，以及中间体复合物的形成来研究PDI对溶菌酶折叠过程的作用机制以及PDI各活性位点在此过程中的作用，为蛋白质的折叠研究提出了一种新的方法，也为分子伴侣的作用机制做了一些有益的探索。