本研究首先对酶改性大豆分离蛋白(SPI)的起泡性能进行了研究。就食品工业化应用而言,SPI虽然本身具有一定的起泡性,但仍不能满足生产应用的需求。采用微生物酶——碱性蛋白酶对大豆分离蛋白进行酶解,探讨酶水解过程中各种因素(水解时间、反应温度、底物浓度、酶添加量、溶液pH)对大豆分离蛋白起泡能力和泡沫稳定性的影响。结果显示,各因素对两者的影响程度存在差异,对蛋白质起泡能力影响大小排序为:温度>底物浓度=加酶量>时间>pH;对蛋白质泡沫稳定性影响大小排序为:温度>时间>pH>加酶量>底物浓度。在单因素基础上通过正交试验确定了碱性蛋白酶水解大豆分离蛋白提高起泡能力的最优水解条件:时间40 min、温度50℃、底物浓度8%、加酶量0.04%、pH 8;泡沫稳定性最优化水解条件:时间30 min、温度40℃、底物浓度6%、加酶量0.04%、pH 9。测定上述条件下大豆分离蛋白的起泡能力和泡沫稳定性分别为217.9%和93.1%。改性后蛋白质起泡能力和泡沫稳定性均有所改善,与未改性蛋白相比起泡能力和泡沫稳定性分别提高了61.11%和20.38%。在起泡性优化基础上,对改性蛋白的分子量分布、二级结构和氨基酸组成进行检测,探讨它们与起泡性之间的关系。选取三种起泡能力不同的大豆蛋白:原料蛋白、酶解温度30和50℃时得到的改性蛋白,作为替代蛋清的样品,起泡力分别为111.65%、167.50%和217.50%,对其分子量分布、二级结构和氨基酸组成进行检测分析。采用maldi-tof(基质辅助激光解吸电离质谱)分析样品分子量分布,结果显示随着起泡能力的增加,小分子量蛋白质的响应值增加。通过样品的红外检测,从结果中看出原料蛋白和30℃改性蛋白的各主链二级结构变化不大,50℃改性蛋白与原料蛋白、30℃改性蛋白相比,β-折叠结构的比例稍有增加,β-转角结构的比例出现降低,α-螺旋、无规卷曲的结构变化并不显著。由氨基酸自动分析结果可知,除苏氨酸(Thr)和组氨酸(His)之外,其他氨基酸的变化并不显著。将不同起泡能力的酶改性蛋白样品,即原料蛋白、30℃改性蛋白和50℃改性蛋白制备成10%的蛋白溶液,以10%、20%、30%、40%的替代率分别添加至蛋糕中,探讨蛋白添加量对蛋糕品质的影响。通过检测水分得出,每种蛋白在蛋糕中的添加量达到20%时,水分与未添加蛋白的蛋糕相比均有一定程度的增加,其中50℃改性产品水分最高。比容结果显示,原料蛋白产品的比容随添加量增加而增加,30℃和50℃改性产品的比容均随添加量增加先增加后出现降低,一般认为蛋糕比容接近4.8时最好,由此看出原料蛋白添加量占总蛋白的20~40%最为适宜,30℃和50℃改性蛋白添加量占总蛋白溶液的10~20%时比容最为适宜。采用物性分析仪分析蛋糕质构性能,结果显示原料蛋白无明显规律,30℃改性产品添加量占总蛋白溶液的20~30%时,蛋糕质构评价较好,50℃改性产品添加量占总蛋白溶液的10~30%时,产品质构评价较好。最终对蛋糕进行感官评价,从比容、芯部、口感、外观四个方面综合评分,结果显示,添加一定量的不同起泡性的大豆蛋白对蛋糕品质具有改善效果,但并不是起泡能力最大的大豆蛋白替代效果最好。原料蛋白和50℃改性样品的添加量为10%时,蛋糕品质最好;30℃改性样品的添加量为10%或20%时,蛋糕品质最好;所有样品中,添加30℃改性蛋白的蛋糕品质最好。