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蛋白质赖氨酸可逆乙酰化是一类广泛存在生物体内的保守性蛋白翻译后修饰，能够快速有效调控多种胞内代谢过程以及信号通路。到目前为止，原核生物赖氨酸可逆乙酰化系统在多种细菌中已经被深入研究。但遗憾的是，在放线菌中，有关可逆赖氨酸乙酰化的研究却很少。现今发现在放线菌目中存在156个ACT-GNAT结构域组合的Gcn5相关N-乙酰转移酶(PatA)。 在这篇文章中，对这156个菌株乙酰转移酶蛋白进行系统分析，并选择其中24个菌株的PatA作为研究对象。根据报导，ACT是一个氨基酸结合结构域，能够连接大量代谢相关的酶，从而应激响应胞内氨基酸的浓度变化。在本文中利用一种连续的分光光度法，测定在340nm处吸光值变化，来检测PatA蛋白乙酰化活性。通过这种酶活的方法对20种氨基酸进行筛选，从而找到特异性与PatA蛋白结合的氨基酸小分子，它们能够变构增强PatA蛋白乙酰化活性。发现绝大多数PatA蛋白能够与天冬酰胺(Asn)或半胱氨酸(Cys)特异性结合。这里揭示了一种新型的氨基酸小分子介导的ACT结构域对GNAT结构域活性的变构调控机制。 同时在本文中，着重深入研究了一个来自奇迹束丝放线菌（Actinosynnema mirum DSM43827）的ACT-Gcn5相关N-乙酰转移酶，Amir_5672(AmiPatA)。通过酶活以及蛋白印迹方法论证在半胱氨酸变构调控作用下，AmiPatA对底物乙酰辅酶A合成酶，Amir_0262(AmiAcs)乙酰化作用增强，证明了半胱氨酸能够作为特异性小分子配体结合到ACT结构域。通过圆二色谱实验，发现半胱氨酸能够与ACT结构域结合并介导蛋白构象变化。同时通过蛋白分子模拟与点突变实验验证了ACT结构域与半胱氨酸结合的关键位点。