【摘 要】
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6-甲基腺嘌呤（m~6A,N~6-methyl-adenosine）是一种广泛存在于各种真核生物RNA中的修饰,参与RNA的转录、翻译、降解等多个过程。m~6A的多种生物学功能的实现,需要能够在不同组织、不同时期特异识别结合m~6A的“读码器”（m~6A reader）,其中包括11个ECT（Evolutionary Conserved C-Terminal Region）蛋白。在动物中,已有一些
【基金项目】
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国家自然基金“O-GlcNAc修饰调节SPINDLY蛋白功能的机制研究”（31700254）; “主要作物高效利用磷的生物学潜力及生理机制”（2017YFD0200204-5）
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6-甲基腺嘌呤（m~6A,N~6-methyl-adenosine）是一种广泛存在于各种真核生物RNA中的修饰,参与RNA的转录、翻译、降解等多个过程。m~6A的多种生物学功能的实现,需要能够在不同组织、不同时期特异识别结合m~6A的“读码器”（m~6A reader）,其中包括11个ECT（Evolutionary Conserved C-Terminal Region）蛋白。在动物中,已有一些m~6A结合蛋白被发现并证实能够在动物体的生命活动及发育过程中起重要调控作用,而植物中ECT家族的研究只有少量报道。ECT蛋白的工作机制和具体功能尚不清楚,需要进一步研究。本论文以ECT7基因为对象,研究了m~6A修饰在植物低磷胁迫响应中的功能。首先克隆了ECT7基因全长,并构建由35S启动子驱动表达的融合YFP标签的ECT7 c DNA过表达载体,获得转基因阳性株系。ECT7蛋白在细胞质和细胞核中都有分布。T-DNA插入突变体ect7-4低磷胁迫条件下表现出主根生长受抑制,而在正常磷含量培养基上生长正常的表型。过表达ECT7可恢复低磷胁迫下ect7-4主根受抑制的表型。ECT7在低磷反应中起到了负调控的作用。为进一步解析ECT7调节植物生长发育的分子机制,利用免疫沉淀和质谱联用（Immunoprecipitation and Mass Spectrometry,IP-MS）分析,鉴定到34个ECT7的相互作用蛋白,其中6个为RNA结合蛋白,分别是ECT8（EVOLUTIONARILY CONSERVED C-TERMINAL REGION 8）、APUM3（PUMILIO 3）、ATRH53（PUTATIVE MITOCHONDRIAL RNA HELICASE 2）、AT5G61970、CID11（CTC-INTERACTING DOMAIN 11）和AT2G45810。通过酵母双杂交实验验证了ECT7与ECT8之间的相互作用。同时发现ECT7蛋白有4个磷酸化修饰位点和3个氧连氮乙酰葡萄糖胺（O-Glc NAc,O-linkedβ-N-acetyl glucosamine）修饰位点。通过酵母双杂交实验证明了ECT7蛋白与O-Glc NAc糖基转移酶（OGT）SPY（SPINDLY）和SEC（SECRET AGENT）蛋白的相互作用。共转化实验表明SEC蛋白能够增加ECT7蛋白的稳定性。综上所述,通过对ECT7基因功能的探索,发现ECT7参与磷信号通路调控低磷条件下植物对低磷的响应,并初步揭示了翻译后修饰-O-GlcNAc糖基化修饰对ECT7蛋白稳定性的影响。本论文为进一步研究拟南芥m~6A修饰对植物根系发育和低磷胁迫的调控机制奠定了基础。
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