细胞中的蛋白质参与和调控着生物体的各种生理活动，其中，大多数蛋白质是通过与配体分子结合或者是作为一个大的生物复合体的一部分来参与细胞生命活动的。因此，研究并阐明蛋白质间相互作用对于理解细胞代谢过程具有重大意义。在实验室前期研究的基础上，本论文继续探索研究蛋白质间相互作用的方法：基于底物与酶的相互作用，以琼脂糖凝胶为载体、乙二胺和戊二醛为间隔臂，固定化多巴胺小分子，吸附以单胺氧化酶B为主的猪肝细胞蛋白质，对单胺氧化酶B与其相关蛋白质间的相互作用进行初步研究。 实验结果表明： (1)通过优化层析材料的配基密度，发现提高多巴胺密度可以增加单胺氧化酶B的吸附量，但其他蛋白量也随之增多，影响单胺氧化酶B纯度。从获得较高的酶比活和酶蛋白纯度的角度出发，配基密度约为36 u mol/ml gel的多巴胺层析材料吸附单胺氧化酶B效果比较理想，其洗脱液的酶比活为3723 U/mg，Bandscan软件分析酶蛋白纯度为76％。 (2)在采用AKTA凝胶层析对多巴胺层析材料洗脱蛋白进一步分离纯化的过程中，发现单胺氧化酶B(相对分子量约60 KDa)与一个相对分子量约为100 KDa的蛋白质无法完全分离。在进样样品中加入牛血清白蛋白作为参照后，凝胶电泳结果证实单胺氧化酶B与Mrl00 KDa蛋白之间存在相互作用。 (3)研究比较单胺氧化酶B、猪肝细胞胞质液以及二者混合溶液的酶活性后，发现混合溶液中单胺氧化酶B的酶活性提高了约11倍，初步说明细胞胞质液中含有能够与单胺氧化酶B发生相互作用、促进酶催化活性的物质。 以上研究结果表明：利用固定化多巴胺小分子吸附以单胺氧化酶B为主的猪肝细胞蛋白质，再研究单胺氧化酶B与其相关蛋白间相互作用的方法可行，可作为研究蛋白质问相互作用的色谱方法用于功能蛋白质组学的研究。