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Myc相互作用锌指蛋白1(Miz1)于1995年被首次克隆出来，是痘病毒和锌指转录因子家族的成员。它的N端是一个痘病毒和锌指(POZ)结构域，用于行使其转录激活活性，C端由13个锌指结构域组成。Miz1一般通过POZ/POZ相互作用形成同源二聚体，结合基因的启动子区域，发挥其转录因子的功能。Miz1蛋白在从小鼠胚胎发生到器官形成的不同时期的不同组织中均有表达，并在细胞质和细胞核均有分布。Miz1敲除的小鼠会因为原肠胚形成受阻而胚胎致死。Miz1在细胞增殖、分化、凋亡过程中扮演着重要的作用，其家族的许多因子已经被发现是潜在的原癌基因或肿瘤抑制子。 TRAF2是TNFα诱导JNK1激活的关键调节因子。尽管TRAF2蛋白对于TNFα激活JNK1，p38和IKK都是必需的，但是它的63位赖氨酸连接的多泛素化只对于TNFα诱导的JNK1激活是必需的。第63位赖氨酸连接的多泛素化的TRAF2蛋白被包括其自身在内的E3泛素连接酶正向调控，被包括CYLD和A20在内的去泛素化酶负向调控。 最近发现转录因子Miz1能够抑制TRAF2上63位赖氨酸连接的多泛素化，从而导致TNFα诱导的JNK1激活和细胞凋亡被抑制。进一步研究发现Miz1通过结合到TRAF2的Ring结构域阻止TRAF2和泛素结合酶Ubc13的相互作用，从而阻止了E3泛素连接酶TRAF2调控其自身第63位赖氨酸连接的多泛素化以及JNK1的激活。 如果能够解析出Miz1与TRAF2形成的复合物的三维结构，就能在分子层面上揭示Miz1是如何通过 TRAF2特异抑制 TNFα诱导的JNK1激活。本文选择了Miz1蛋白的第7到第12个锌指结构域片段和 TRAF2蛋白的N端RING-指结构域作为研究对象，为了深入的了解它们的结构和功能，分别克隆、表达、纯化了这两段蛋白，利用pull-down的方法初步证明了Miz1_463-675片段与TRAF2_RZ1片段之间存在相互作用，但是通过凝胶排阻层析却检测不到两段蛋白的相互作用。可能Miz1与TRAF2间的相互作用需要额外的结构域辅助介导，也可能它们之间只有短暂而非稳定的相互作用。