本文首先对酞菁配合物的结构、性质、制备方法和应用做了介绍,并回顾了近年来蛋白质探针的研究进展及蛋白质分析的一些重要方法。 首次采用高锰酸钾氧化降解2-萘酚-6-磺酸的方法合成了“分子碎片”4-磺酸邻苯二甲酸,然后以此“分子碎片”为原料,钼酸铵为催化剂,合成了具有C4h结构的四磺酸基酞菁锌（ZnPcS₄）单异构体。以所合成的ZnPcS₄为探针,采用紫外光谱法和荧光光谱法研究了BSA与ZnPcS₄的相互作用。紫外光谱法分析结果表明:ZnPcS₄与BSA的结合模型符合相分配模型,ZnPcS₄与BSA主要通过静电引力作用,结合常数K为7.82×10⁵,最大结合常数n为7.82。荧光光谱法分析结果表明:ZnPcS₄与BSA的结合常数K为2.02×10⁵,与紫外测得的数据在数量级上一致。 首次合成了一系列四羧基酞菁金属（锌、铝、锰、镍、铜、钴）配合物和八羧基酞菁金属（锌、铝、锰、钴）配合物。以羧基酞菁金属配合物为荧光探针,采用荧光光谱法求出羧基酞菁金属配合物与BSA的结合常数。结果表明:不同中心金属和不同数目的羧基取代基对结合常数K的影响不大;采用络合竞争法确定了羧基酞菁金属配合物在BSA分子上的结合位置,结果表明:四、八羧基酞菁金属配合物主要结合于BSA的I位结合位。