本文利用微量热法的一些基本原理和方法,借助于LKB-2107BA7CH型微量热计,首先对Na⁺,K⁺-ATP_ase酶促反应的热动力学进行了研究,并借助比色法对底物抑制进行了研究;其次,对牛血清白蛋白与稀土离子结合作用的热力学性质进行了研究,并借助光谱法对牛血清白蛋白与药物小分子的相互作用进行了研究;最后,将微量热与结构分析、形貌分析的研究手段相结合,对草酸钙的模拟生物矿化进行了的研究,具体工作如下: 一、Na⁺,K⁺-ATPase酶促反应的微量热研究及ATP抑制的研究 1、首次用微量热方法研究了模拟生理条件下（T=310.15K,pH=7.4,[ATP]为毫摩尔级）Na⁺,K⁺-ATPase催化ATP水解的酶促反应,用对比进度法得出给定实验条件下酶促反应的米氏常数Km值为0.479±0.020mM和最大反应速率V_max值为0.681±0.026μmol P_i·min^-1·mg protein¹,并用比色法得到了一致的K_m和V_max值; 2、通过对不同初始底物浓度下酶促反应的微量热研究,得到310.15K、pH7.4时Na⁺,K⁺-ATPase酶促反应的表观摩尔反应焓△_rH_m值为-40.514±0-9kJ·mol^-1; 3、进行了酶稀释效应的研究,结果表明Na⁺,K⁺-ATPase预稀释会对酶促反应产生一定的影响,酶过分预稀释将导致其严重失活,使Na⁺,K⁺-ATPase酶促反应不能顺利进行,推测可能是酶的活性结构遭到了破坏; 4、在模拟生理条件下（T=310.15 K,pH=7.4,[ATP]为毫摩尔级）,就ATP对Na⁺,K⁺-ATPase酶促反应的抑制动力学进行了较深入地研究;研究结果表明,MgATP复合物才是给定条件下Na⁺,K⁺-ATPase酶促反应的唯一底物,而ATP是一个竞争性抑制剂,抑制常数K_i真值为0.253mM。 二、牛血清白蛋白同稀土离子/药物结合作用的研究 1、在LKB-2107热导式微量热仪上系统研究了模拟生理条件（310.15K,pH6.7,0.1mol/LNaCl）下,一系列三价稀土离子(RE³⁺)同牛血清白蛋白BSA相互作用的热力学性质;依据量热结果,首次直接给出了RE³⁺在BSA上的高亲和力与低亲和力两类结合位点的结合位点数（n1,n2）和摩尔反应焓(△_rH_ml,△_rH_m2);结果表明结合反应的焓变为正值,说明稀土与BSA的配合是熵驱动反应。而且,进一步采用荧光光谱法得到了相同条件下,一系列RE³⁺同BSA的强结合位点数n1和表观络合常数lgK₁;利用紫外差示光谱法对RE³⁺与BSA的结合部位进行了表征。 2、依诺沙星enoxacin[1-ethyl-6-fluoro-1,4-dihydro-4-oxo-7-（1-piperazinyl）-1,8-