固有无序蛋白质在生理条件下没有稳定的三维结构，可以在多个不稳定构象之间动态转变。固有无序蛋白质的这种结构特征，依赖于序列特征，也影响其功能特征。固有无序蛋白质的能量势图，不同于有序蛋白质的漏斗模型，呈现锯齿状，而且具有多个势能值接近的能量极小值点。固有无序蛋白质在这些能量极小值之间动态转换。固有无序蛋白质结构柔性及结构转换的灵活性，对其功能的实现起到有利作用，这些作用不同于有序蛋白质。固有无序蛋白质的序列、结构、功能特征信息不同于有序蛋白，有待于进一步挖掘。　　鞭毛是细菌的运动器官，细菌运动的快慢和方向的调节都依赖于鞭毛结构的调整。FlgM蛋白是鞭毛形成的负调节蛋白，能够控制鞭毛的生长和长度，是鞭毛运动的关键蛋白。同源FlgM蛋白是一类典型的固有无序蛋白质，具有不同的无序程度，包括全无序态和半无序态。研究同源FlgM蛋白能够帮助挖掘更多的无序和有序特征，为固有无序蛋白质的预测提供特征参数。超嗜热菌FlgM蛋白和鼠伤寒沙门氏菌FlgM蛋白是两种典型的FlgM蛋白，研究最多，本文以这两种FlgM蛋白作为研究对象。超嗜热菌FlgM蛋白的N端属于半无序区，C端属于结构化区域，结合后C端形成有序结构，N端也形成有序螺旋结构。鼠伤寒沙门氏菌FlgM蛋白的N端属于全无序区，C端属于结构化区域，结合后C端形成有序螺旋结构，而N端仍保持无序。这两种FlgM蛋白的无序性质是我们选作研究对象的主要原因。　　分子动力学模拟是研究蛋白质结构特征的重要手段。固有无序蛋白质的结构柔性转换过程研究是探索固有无序蛋白质结构功能性质的重要方面。对于结构不稳定的固有无序蛋白质，实验手段的限制导致很难得到具体鲜明的结构特征。相较于实验方法，分子动力学模拟可以得到蛋白质的具体构象系综，运用多种分析工具可以得到体系的有关结构和能量信息。本论文以分子动力学模拟作为研究方法，研究温度对超嗜热菌FlgM蛋白和鼠伤寒沙门氏菌FlgM蛋白的影响及不同无序程度结构的结构特征。　　本论文第一部分介绍了固有无序蛋白质、鞭毛和FlgM蛋白、温度与同源FlgM蛋白以及两种同源FlgM蛋白的序列、实验和无序程度分析。第二部分介绍了分子动力学模拟的原理及应用。第三部分是对超嗜热菌FlgM蛋白不同温度的分子动力学模拟研究，表明生理温度的差异是影响固有无序蛋白质结构的重要参数。第四部分是对超嗜热菌FlgM蛋白和鼠伤寒沙门氏菌FlgM蛋白的分子动力学模拟研究，表明全无序态、半无序态、有序态在构象松散性、二级结构、三级结构等方面具有不同的结构特征。第五部分是对本论文工作的结论及展望。