表皮生长因子(EGF)是一个小分子多肽，具有多种生物学效应及临床应用价值。 　　本研究依据hEGF基因的序列，参照家蚕密码子的偏爱性，适当参照大肠杆菌的优选密码子设计并合成了与hEGF基因序列不同的HChEGF，该序列能编码同hEGF基因完全一致的氨基酸序列。 　　将HChEGF基因克隆进原核表达载体pET-28a(+)，在大肠杆菌中获得了与组氨酸融合的高效表达。HChEGF是天然hEGF基因表达水平的700倍，产物占菌体总蛋白的30％以上，Westernblot显示在10kDa附近有一条特异条带。通过金属鏊和亲和层析，获得了电泳纯的目的蛋白。 　　将HChEGF基因克隆进pBacPAK-His(1)，获得了杆状病毒转移载体pBacPAK-His(1)-HChEGF，在脂质体的介导下，与线性化的家蚕杆状病毒Bm-BacPAK6共转染家蚕培养细胞Bm-N，经空斑筛选，PCR检测，获得了重组病毒Bm-BacPAK-HChEGF。SDS-PAGE检测表明，在感染重组病毒后，家蚕幼虫、蛹的血淋巴中可以检测到一条分子量约为10kDa的特异性条带。ELISA检测显示，随着时间的延长，表达量逐渐增加，120h为33.07μg/mL蛹血淋巴。 　　家蚕表达的hEGF对原代培养的大鼠乳鼠的肾细胞的生长有明显的促进作用；动物试验表明，检查口服蚕蛹表达hEGF的SD大鼠，其血液中有较高水平的hEGF，并且对酸诱导的急性胃粘膜损伤有明显的修复作用。