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目的：人Tudor-SN蛋白是一种广泛表达于胞浆中的多功能RNA结合蛋白,它可以参与细胞内多种生物学过程。应激颗粒(Stress Granules, SGs)是存在于胞浆中的含有mRNA的颗粒结构,它是在细胞应答应激时聚集产生的。研究发现Tudor-SN蛋白在应激刺激下可以与G3BP蛋白产生细胞内共定位。因此本课题旨在研究Tudor-SN蛋白如何参与SGs以及胞浆中另一类RNA颗粒即加工小体(Processing-bodies, P-bodies)的聚集功能,从而探讨Tudor-SN蛋白在mRNA的转录后基因调控过程中的作用机制。方法：本课题实验分为四部分,第一部分是利用免疫荧光抗体染色技术研究Tudor-SN参与SGs的聚集并与TIA-1蛋白的细胞内定位；第二部分实验利用同样的实验方法研究Tudor-SN参与P-bodies的聚集并与Ago2蛋白和Dcp-1蛋白的细胞内定位；第三部分实验利用siRNA干扰技术和免疫荧光抗体染色技术研究RNAi后的Tudor-SN低表达对于SGs形成的影响。第四部分实验是利用免疫荧光抗体染色技术研究Tudor-SN蛋白在参与SGs聚集过程中的动态运输过程。结果：1.Tudor-SN蛋白在应激刺激下参与SGs的聚集并通过其SN domain与TIA-1蛋白存在细胞内共定位,但是Tudor-SN蛋白聚集到SGs的过程滞后于TIA-1。2.Tudor-N蛋白在应激刺激下参与P-bodies的聚集并与Ago2蛋白和Dcp1蛋白分别形成细胞内共定位。3.RNAi后的细胞内Tudor-SN蛋白低表达不会阻止SG聚集,但会影响SGs的致密程度和大小。4.Tudor-SN蛋白在参与SGs形成过程中依赖于微管蛋白(Microtubules)——α-Tubulin。结论：Tudor-SN蛋白作为一种RNA结合蛋白不仅可以参与SGs的聚集,也可以参与P-bodies的聚集,是被新发现的RNA颗粒共享蛋白组分,并在应答应激时可以与SGs的标志蛋白TIA-1及P-bodies的标志蛋白Dcp1产生细胞内共定位。但它并不是SGs聚集的启动蛋白组分,它在应激条件下聚集到SGs的过程依赖于微管蛋白α-Tubulin的支持和引导作用。