肿瘤坏死因子相关的凋亡诱导配体(TRAIL)也被称为凋亡素2配体(Apo2L)是肿瘤坏死因子(TNF)超家族成员，可以通过死亡受体诱导细胞凋亡。TRAIL因子为Ⅱ型跨膜蛋白，其胞外部分可被蛋白酶从细胞表面切下，形成同源三聚体，是活性形式，可以选择性的诱导多种肿瘤细胞凋亡而对正常组织和细胞不起毒性作用。正是由于这一性质，使其在肿瘤治疗方面具有重要的临床价值。由于TRAIL因子在体内含量较少，提取与纯化困难，难以满足研究和临床治疗的需要，因此以基因工程的方法体外获得重组的有活性的TRAIL蛋白因子对深入的科学研究来说是非常必要的。本论文就hTRAIL在原核和真核系统的表达、纯化及活性检测进行了系统详细的研究。 本文在人胚胎肝脏组织中提取总RNA，通过逆转录的方法克隆到了人TRAIL因子胞外可溶性部分114-281位氨基酸的504bp基因片段；构建了TRAIL因子的原核表达载体，在大肠杆菌中得到了稳定的表达，但表达量不高，不能满足科研要求，本文根据大肠杆菌密码子使用的偏好性对TRAIL基因进行了分析，证明了稀有密码子的存在会影响外源基因在大肠杆菌中的高效表达。 在进一步的实验中本文构建了真核毕赤酵母的分泌表达载体，在毕赤酵母中获得稳定、高效的分泌表达、表达量达到分泌蛋白的45％，并建立了表达产物的分离、纯化工艺可以获得纯度达95％的重组蛋白。用Hela细胞作为实验材料对重组蛋白测活，结果显示毕赤酵母分泌的重组蛋白具有诱导细胞凋亡的生物活性。本研究首次在人胚胎肝脏组织中克隆获得可溶性TRAIL基因片段，并首次以分泌表达的形式在毕赤酵母中得到重组表达，此项工作为进一步研究TRAIL因子对癌症的临床治疗、信号通路、及受体系统的调节等方面的研究奠定了基础。