ATP合酶(F0F1-ATPase)广泛分布于生物体内，是能量代谢的关键酶。它是一个多亚基复合体，按照极性ATP合酶(F0F1-ATPase)可分为在膜外亲水部分和结合于细胞膜上的疏水部分，这一特性也使得其纯化比较复杂。本文分别通过两种方法对这一蛋白进行纯化：一种是通过突变的方法对带有ATP合酶全酶基因的质粒进行改造，在c亚基上引入组氨酸标签。随后通过Ni-NTA柱利用亲合层析的方式纯化蛋白，以其中带有His标签的亚基为结合对象而纯化出整个酶：另外一种是针对野生型嗜热菌(Thermomicrobium roseum)设计的方法。先在较高温度下进行筛选并继续培养该菌株，收集足够菌体后进行破碎和离心处理，得到中间产物载色体。除满足随后试验需要外，还可继续利用该中间产物经过离心、离子交换柱等步骤对其中所含的ATP合酶进行纯化。 依据其催化机理与结构，ATP(F0F1-ATPase)合酶可分为“定子(ab2δα3β3)”和“转子(γεCn)"两部分。研究表明在其中的β亚基上连接不同负载时，可以不同程度影响其ATP合成活性。因此在得到具有生物学活性的较纯F0F1-ATPase酶的基础上，结合免疫学和生物化学的方法，构建的IRB可以通过“β亚基抗体-生物素-亲和素-生物素-CL抗体(TF1βantibody-biotin-streptavidin-biotin-CL antibody)”探测相特异原。利用ATP合酶在ATP合成过程中的质子转运特性检测荧光探针信号变化来反映，因此极大提高了检测灵敏度。 利用对pH(酸性)敏感的荧光染料QDs的光学性质标记该探测器，并在对其进行简单光学编码的工作上做了初步研究。这为进一步将旋转分子马达应用到复杂的实际情况下，作为病毒探测工具做出了一些有益尝试，并获得了一些有价值的研究结果。