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蛋白激酶通过对蛋白底物的丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基的磷酸化调节蛋白质的生物活性状态，这一过程在许多细胞活动中起着十分重要的作用，例如，细胞内外信号传导，细胞内运输，细胞周期进程等。
我们通过电子杂交的方法从Genbank数据库中获得了BRSK2基因序列，该基因含有2025bp的开放阅读框，编码674个氨基酸残基，定位于1lql5．5，含有21个外显子。BRSK2的氨基酸序列19-270位氨基酸残基编码一个Ser／Thr蛋白质激酶结构域，根据其激酶结构域的氨基酸序列同源性，将其归类于CAMK蛋白激酶家族的AMPK亚家族。BRSK2氨基酸序列的10-674位氨基酸残基还含有一个与细胞周期调控、细胞分裂以及染色体分离相关的KOG0588结构域，而且BRSK2是AMPK家族成员中唯一具有完整该结构域的蛋白激酶。组织表达谱分析表明BRSK2在脑和胰腺中呈现特异性的高表达，并且胰腺组织中的表达丰度要比脑组织中的表达丰度高10倍以上。免疫荧光实验将BRSK2在HeLa细胞内定位于核周区域。
根据BRSK2激酶结构域与AMPK的同源性，我们用AMPK的底物SAMS多肽来检测BRSK2的激酶活性，实验结果表明BRSK2能够磷酸化SAMS多肽，而不能磷酸化突变多肽SAMA。对BRSK2细胞功能的研究发现BRSK2在葡萄糖饥饿胁迫条件下能够促进细胞存活率，抑制蛋白质合成，阻滞细胞周期在G2／M期，以及激活APl、NFAT、HSE等细胞信号转导通路。
我们在BRSK2发现了一个PKA的磷酸化位点Thr260，实验证明Thr260能够在体外被PKA磷酸化，并且PKA的磷酸化能够促进BRSK2的活性，将Thr260突变为丙氨酸，可导致激酶活性的降低，并导致BRSK2在促进细胞存活、蛋白质合成抑制、G2／M期阻滞和APl激活等方面的功能的部分降低。
已经有报道证明LKBl能够磷酸化激活BRSK2的Thrl74，Thrl74的突变可导致BRSK2活性的丧失。我们对比了Thrl74以及Thr260位点的突变对BRSK2细胞功能的影响。实验结果表明Thrl74位点的突变导致BRSK2功能的完全丧失，而Thr260的突变仅导致BRSK2功能的部分丧失，说明Thrl74位点的磷酸化是BRSK2活性和功能所必需，该位点的突变将导致BRSK2功能的完全丧失，而Thr260的磷酸化对激酶活性具有调控作用，可能调控Thrl74位点的磷酸化。